کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1933814 | 1050626 | 2009 | 4 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Kinetic and structural studies of the role of the active site residue Asp235 of human pyridoxal kinase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Pyridoxal kinase catalyzes the phosphorylation of pyridoxal (PL) to pyridoxal 5′-phosphate (PLP). A D235A variant shows 7-fold and 15-fold decreases in substrate affinity and activity, respectively. A D235N variant shows ∼2-fold decrease in both PL affinity and activity. The crystal structure of D235A (2.5 Å) shows bound ATP, PL and PLP, while D235N (2.3 Å) shows bound ATP and sulfate. These results document the role of Asp235 in PL kinase activity. The observation that the active site of PL kinase can accommodate both ATP and PLP suggests that formation of a ternary Enz·PLP·ATP complex could occur in the wild-type enzyme, consistent with severe MgATP substrate inhibition of PL kinase in the presence of PLP.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 381, Issue 1, 27 March 2009, Pages 12–15
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 381, Issue 1, 27 March 2009, Pages 12–15
نویسندگان
Amit K. Gandhi, Mohini S. Ghatge, Faik N. Musayev, Aaron Sease, Samuel O. Aboagye, Martino L. di Salvo, Verne Schirch, Martin K. Safo,