کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1938811 | 1050747 | 2006 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crosslinking of low-affinity glycoprotein ligands to galectin LEC-1 using a photoactivatable sulfhydryl reagent
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The N-terminal lectin domain (Nh) of the tandem repeat-type nematode galectin LEC-1 has a lower affinity for sugars than the C-terminal lectin domain. To confirm that LEC-1 forms a complex with N-acetyllactosamine-containing glycoproteins, we used several mutants of LEC-1 in which a unique cysteine residue was introduced into the Nh domain and examined their binding to bovine asialofetuin with a photoactivatable sulfhydryl crosslinking reagent. A crosslinked product was formed with the Q38C mutant, strongly suggesting the low-affinity interaction of Nh with the glycoprotein could be detected with this system.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 350, Issue 1, 10 November 2006, Pages 185–190
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 350, Issue 1, 10 November 2006, Pages 185–190
نویسندگان
Yoichiro Arata, Mayumi Tamura, Takamasa Nonaka, Ken-ichi Kasai,