کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1952767 | 1057229 | 2010 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
A C-terminal hydrophobic, solvent-protected core and a flexible N-terminus are potentially required for human papillomavirus 18 E7 protein functionality
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DTTACNGSTICP-AES1,4-dithiothreitol - 1،4-dithiothreitolAcetonitrile - استونیتریلsodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل دوده سولفات سدیم پلی آکریل آمیدSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدFunction - تابعcircular dichroism - رنگ تابی دورانیStructure - ساختار یا سازهinductively coupled plasma-atomic emission spectroscopy - طیف سنجی انتشار پلاسمای اتمسفر به صورت القاییMALDI-TOF MS - مالدی توف MSHuman papillomavirus - ویروس پاپیلوم انسانیHPV - ویروس پایپلوم انسانیhigh performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با کارایی بالاHPLC - کروماتوگرافی مایعی کاراglutathione-S-transferase - گلوتاتیون S-ترانسفراز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: A C-terminal hydrophobic, solvent-protected core and a flexible N-terminus are potentially required for human papillomavirus 18 E7 protein functionality A C-terminal hydrophobic, solvent-protected core and a flexible N-terminus are potentially required for human papillomavirus 18 E7 protein functionality](/preview/png/1952767.png)
چکیده انگلیسی
The oncogenic potential of the high-risk human papillomavirus (HPV) relies on the expression of genes specifying the E7 and E6 proteins. To investigate further the variation in oligomeric structure that has been reported for different E7 proteins, an HPV-18 E7 cloned from a Hispanic woman with cervical intraepithelial neoplasia was purified to homogeneity most probably as a stable monomeric protein in aqueous solution. We determined that one zinc ion is present per HPV-18 E7 monomer by amino acid and inductively coupled plasma-atomic emission spectroscopy analysis. Intrinsic fluorescence and circular dichroism spectroscopic results indicate that the zinc ion is important for the correct folding and thermal stability of HPV-18 E7. Hydroxyl radical mediated protein footprinting coupled to mass spectrometry and other biochemical and biophysical data indicate that near the C-terminus, the four cysteines of the two Cys-X2-Cys motifs that are coordinated to the zinc ion form a solvent inaccessible core. The N-terminal LXCXE pRb binding motif region is hydroxyl radical accessible and conformationally flexible. Both factors, the relative flexibility of the pRb binding motif at the N-terminus and the C-terminal metal-binding hydrophobic solvent-protected core, combine together and facilitate the biological functions of HPV-18 E7.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimie - Volume 92, Issue 7, July 2010, Pages 901-908
Journal: Biochimie - Volume 92, Issue 7, July 2010, Pages 901-908
نویسندگان
Shuqing Liu, Yuxiang Tian, Frederick T. Greenaway, Ming-Zhong Sun,