کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1963885 | 1058513 | 2009 | 19 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
C-tail mediated modulation of somatostatin receptor type-4 homo- and heterodimerizations and signaling
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
forskolinsomatostatin-14human embryonic kidney-293HEK-293WGAD-PBSPTXGPCRsFskcAMP - cAMPERKs - ERK هاG-protein coupled receptors - G-پروتئین گیرنده های متصل شدهMAPK - MAPKMTT - MTTCyclic adenosine monophosphate - آدنوزین مونوفسفات CyclicDimerization - اندازه گیریDonor and acceptor - اهدا کننده و گیرندهpertussis toxin - سموم سورافنیSomatostatin - سوماتواستاتینCo-IP - شرکت-IPDulbecco's phosphate buffered saline - فسفات باسیل نمک Dulbeccowild type - نوع وحشیCo-Immunoprecipitation - هم ایمن زداییhemagglutinin - هماگلوتینینmitogen-activated protein kinase - پروتئین کیناز فعال با mitogenextracellular signal-regulated kinases - کیناز های تنظیم شده سیگنال خارج سلولیWheat germ agglutinin - گیاه گندم آگلوتیینینSomatostatin receptor - گیرنده سوماتوستاتین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Somatostatin receptors show great diversity in response to agonist mediated receptor-specific homo- and heterodimerizations. Here, using photobleaching-fluorescence resonance energy transfer, immunocytochemistry, western blot and co-immunoprecipitation, we investigated dimerization, trafficking, coupling to adenylyl cyclase and signaling of human somatostatin receptor-4 (hSSTR4) in HEK-293 cells. We also determined the role of the C-tail of hSSTR4 on physiological responses of the cells. wt-hSSTR4 exogenously expressed in HEK-293 cells exhibits constitutive dimerization, inhibits forskolin-stimulated cAMP, and displays agonist dependent changes in pERK1/2 and pERK5 expressions. Upon C-tail deletion, the receptor loses membrane expression and ability to dimerize and inhibition of cAMP and pERK5 however, displays several-fold increases in the expression of pERK1/2. Chimeric hSSTR4 with the C-tail of hSSTR5 functions like wt-hSSTR4, in contrast, with the C-tail of hSSTR1 functions like C-tail deleted hSSTR4. hSSTR4 dimerization and signaling are associated with increased cyclin-dependent-kinase p27kip1 expression and inhibition of the cell proliferation. We also report heterodimerization between hSSTR4/hSSTR5, but not between hSSTR4/hSSTR1, with significant changes in receptor functions. Taken together, these data define a novel mechanism for the role of hSSTR4 in cell proliferation and modulation of signaling pathways.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Cellular Signalling - Volume 21, Issue 9, September 2009, Pages 1396-1414
Journal: Cellular Signalling - Volume 21, Issue 9, September 2009, Pages 1396-1414
نویسندگان
Rishi K. Somvanshi, Sabina Billova, Geetanjali Kharmate, Padmesh S. Rajput, Ujendra Kumar,