کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1992407 | 1541043 | 2010 | 4 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crystal structure of hereditary vitamin D-resistant rickets—Associated mutant H305Q of vitamin D nuclear receptor bound to its natural ligand
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
In the nuclear receptor of vitamin D (VDR) histidine 305 participates to the anchoring of the ligand. The VDR H305Q mutation was identified in a patient who exhibited the hereditary vitamin D-resistant rickets (HVDRR). We report the crystal structure of human VDR H305Q-ligand binding domain bound to 1α,25(OH)2D3 solved at 1.8 Å resolution. The protein adopts the active conformation of the wild-type liganded VDR. A local conformational flexibility at the mutation site weakens the hydrogen bond between the 25-OH with Gln305, thus explaining the lower affinity of the mutant proteins for calcitriol. The structure provides the basis for a rational approach to the design of more potent ligands for the treatment of HVDRR.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology - Volume 121, Issues 1–2, July 2010, Pages 84–87
Journal: The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology - Volume 121, Issues 1–2, July 2010, Pages 84–87
نویسندگان
Natacha Rochel, Shinji Hourai, Dino Moras,