کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
4752866 | 1416375 | 2017 | 27 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
A Novel highly thermostable branched-chain amino acid aminotransferase from the crenarchaeon Vulcanisaeta moutnovskia
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PMPBCATPLPAlaDHAlanine dehydrogenase - آلانین دهیدروژنازBranched-chain amino acid - آمینو اسید زنجیره ایBranched-chain amino acid aminotransferase - آمینو ترانسفراز آمینو اسید زنجیره ایBCAA - بی سی ای ایThermostability - ترموستاتاSubstrate specificity - خصوصیات زیربناییSequence motifs - عناصر دنباله ایlactate dehydrogenase - لاکتات دهیدروژناز LDH - لاکتات دهیدروژناز به صورت مختصر شده LDH pyridoxal 5′-phosphate - پیریدوکسال 5'-فسفاتpyridoxamine 5′-phosphate - پیریدوکسامین 5'-فسفات
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
مهندسی شیمی
بیو مهندسی (مهندسی زیستی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
A new fold-type IV branched-chain amino acid aminotransferase VMUT0738 from the hyperthermophilic Crenarchaeon Vulcanisaeta moutnovskia was successfully expressed in Escherichia coli. Purified VMUT0738 showed activity toward numerous aliphatic and aromatic l-amino acids and 2-oxo acids at optimal pH 8.0. Distinguishing features of the VMUT0738 compared with typical BCAT are the absence of activity toward acidic substrates, high activity toward basic ones, and low but detectable activity toward the (R)-enantiomer of α-methylbenzylamine (0.0076 U/mg) The activity of VMUT0738 increases with a rise in the temperature from 60 °C to 90 °C. VMUT0738 showed high thermostability (after 24 h incubation at 70 °C the enzyme lost only 27% of the initial activity) and the resistance to organic solvents. The sequence alignment revealed two motifs (V/I)xLDxR and PFG(K/H)YL characteristic of BCATs from species of the related genera Vulcanisaeta, Pyrobaculum and Thermoproteus that might be responsible for the unique substrate recognition profile of the enzyme.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Enzyme and Microbial Technology - Volume 96, January 2017, Pages 127-134
Journal: Enzyme and Microbial Technology - Volume 96, January 2017, Pages 127-134
نویسندگان
Tatiana N. Stekhanova, Andrey L. Rakitin, Andrey V. Mardanov, Ekaterina Yu. Bezsudnova, Vladimir O. Popov,