| کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
|---|---|---|---|---|
| 5152500 | 1499418 | 2017 | 43 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The Met80Ala and Tyr67His/Met80Ala mutants of human cytochrome c shed light on the reciprocal role of Met80 and Tyr67 in regulating ligand access into the heme pocket
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SDSCT1Cyt CPBSCharge transfer - انتقال شارژResonance Raman - رامان رزونانسcircular dichroism - رنگ تابی دورانیSite directed mutagenesis - سایت موتاگنسیس را هدایت می کندsodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتcytochrome c - سیتوکروم سیLigand binding kinetics - سینتیک های مرتبط با لیگاندperoxidase activity - فعالیت پراکسیدازElephant - فیلPhosphate-buffered saline - محلول نمک فسفات با خاصیت بافریMyoglobin - میوگلوبینSperm whale - نهنگ اسپرمwild type - نوع وحشیHigh spin - چرخش بالاLow spin - چرخش کمCardiolipin - کاردیولیپین
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی معدنی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The spectroscopic and functional properties of the single Met80Ala and double Tyr67His/Met80Ala mutants have been investigated in order to gain better insight into the role of Met80-Fe ligation and of the hydrogen bonding network, which also involves Tyr67, in the structure and function of human cytochrome c.211
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Inorganic Biochemistry - Volume 169, April 2017, Pages 86-96
Journal: Journal of Inorganic Biochemistry - Volume 169, April 2017, Pages 86-96
نویسندگان
Chiara Ciaccio, Lorenzo Tognaccini, Theo Battista, Manuela Cervelli, Barry D. Howes, Roberto Santucci, Massimo Coletta, Paolo Mariottini, Giulietta Smulevich, Laura Fiorucci,