کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5419540 | 1507303 | 2014 | 20 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Indirect use of deuterium in solution NMR studies of protein structure and hydrogen bonding
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
MSGMalate synthase GQCCNOECPMGChemical shift anisotropy - Anisotropy شبیه سازی شیمیاییResidual dipolar coupling - اتصال دو قطبی باقی ماندهnuclear overhauser effect - اثر بیش از حد هسته ایtransverse relaxation optimized spectroscopy - اسپکتروسکوپی بهینه سازی عرضیCSA - ایالات مؤتلفهٔ آمریکاTROSY - ترافیکDeuteration - تعطیلاتQuadrupolar coupling constant - ثابت کووالپروپولارProtein dynamics - دینامیک پروتئینRdc - طبقه همکفBird - پرندهHydrogen bonds - پیوند هیدروژنی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی تئوریک و عملی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
A description of the utility of deuteration in protein NMR is provided with an emphasis on quantitative evaluation of the effects of deuteration on a number of NMR parameters of proteins: (1) chemical shifts, (2) scalar coupling constants, (3) relaxation properties (R1 and R2 rates) of nuclei directly attached to one or more deuterons as well as protons of methyl groups in a highly deuterated environment, (4) scalar relaxation of 15N and 13C nuclei in 15N-D and 13C-D spin systems as a measure of hydrogen bonding strength, and (5) NOE-based applications of deuteration in NMR studies of protein structure. The discussion is restricted to the 'indirect' use of deuterium in the sense that the description of NMR parameters and properties of the nuclei affected by nearby deuterons (15N, 13C, 1H) is provided rather than those of deuterium itself.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Progress in Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy - Volume 77, February 2014, Pages 49-68
Journal: Progress in Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy - Volume 77, February 2014, Pages 49-68
نویسندگان
Vitali Tugarinov,