کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5504479 | 1536293 | 2016 | 28 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The preferential heterodimerization of human small heat shock proteins HSPB1 and HSPB6 is dictated by the N-terminal domain
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SECSAXSHEWLHSP20HSP27NTDACDChaperoneCTDDTTSUMOSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدSodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی اتیل آمید سدیم دودسیل سولفاتSize-exclusion chromatography - اندازه گیری کروماتوگرافی حذف شدهhen egg white lysozyme - تخم مرغ سفید لیزوزیمC-terminal domain - دامنه C ترمینالN-terminal domain - دامنه N-terminalα-Crystallin domain - دامنه α-کریستالینdithiothreitol - دیتیوتریتولNative mass spectrometry - طیف سنج جرمی بومیMass spectrometry - طیف سنجی جرمیYeast alcohol dehydrogenase - مخمر الود دهیدروژناز مخمرSmall-angle X-ray scattering - پراکندگی اشعه ایکس با زاویه کوچکSmall heat shock proteins - پروتئین کم شوک حرارتyADH - یاهو
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Small heat shock proteins are ATP-independent molecular chaperones. Their function is to bind partially unfolded proteins under stress conditions. In vivo, members of this chaperone family are known to preferentially assemble together forming large, polydisperse heterooligomers. The exact molecular mechanisms that drive specific heteroassociation are currently unknown. Here we study the oligomers formed between human HSPB1 and HSPB6. Using small-angle X-ray scattering we could characterize two distinct heterooligomeric species present in solution. By employing native mass spectrometry we show that such assemblies are formed purely from heterodimeric building blocks, in line with earlier cross-linking studies. Crucially, a detailed analysis of truncation variants reveals that the preferential association between these two sHSPs is solely mediated by their disordered N-terminal domains.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Archives of Biochemistry and Biophysics - Volume 610, 15 November 2016, Pages 41-50
Journal: Archives of Biochemistry and Biophysics - Volume 610, 15 November 2016, Pages 41-50
نویسندگان
Michelle Heirbaut, Frederik Lermyte, Esther M. Martin, Steven Beelen, Tim Verschueren, Frank Sobott, Sergei V. Strelkov, Stephen D. Weeks,