کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5506493 | 1536767 | 2016 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Initial investigations of C4a-(hydro)peroxyflavin intermediate formation by dibenzothiophene monooxygenase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Dibenzothiophene monooxygenase is the initiating enzyme in the Rhodococcus 4S biodesulfurization pathway. A member of the Class D flavin monooxygenases, it uses FMN to activate molecular oxygen for oxygenation of the substrate, dibenzothiophene. Here, we have used stopped-flow spectrophotometry to show that DszC forms a peroxyflavin intermediate in the absence of substrate. Mutagenesis of Ser163 and His391 to Ala appears to decrease the binding affinity for reduced FMN and eliminates the enzyme's ability to stabilize the peroxyflavin intermediate.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 481, Issues 1â2, 2 December 2016, Pages 189-194
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 481, Issues 1â2, 2 December 2016, Pages 189-194
نویسندگان
Liliana Gonzalez-Osorio, Kelvin Luong, Samatar Jirde, Bruce A. Palfey, Jessica L. Vey,