کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5508518 | 1537689 | 2017 | 41 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Involvement of a putative substrate binding site in the biogenesis and assembly of phosphatidylserine decarboxylase 1 from Saccharomyces cerevisiae
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
MPPDMPEToMSRSphosphatidic acid - اسید فسفاتیدیکtranslocase of the outer mitochondrial membrane - انتقال از غشای خارجی میتوکندریdimethylphosphatidylethanolamine - دی متیل فسفاتیدیلتانولامینSaccharomyces cerevisiae - ساکارومایسس سرویزیهsubstrate recognition site - سایت به رسمیت شناختن بسترendoplasmic reticulum - شبکه آندوپلاسمی phosphatidylinositol - فسفاتیدیل اینوزیتولphosphatidylcholine - فسفاتیدیل کولینphosphatidylethanolamine - فسفاتیدیلتانولامینPhosphatidylserine - فسفاتیدیلسرینPhospholipid - فسفولیپیدLysophospholipids - لیسفسفلیپید هاMitochondria - میتوکندریاmitochondrial processing peptidase - پردازش پپتیداز میتوکندریCardiolipin - کاردیولیپین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Involvement of a putative substrate binding site in the biogenesis and assembly of phosphatidylserine decarboxylase 1 from Saccharomyces cerevisiae Involvement of a putative substrate binding site in the biogenesis and assembly of phosphatidylserine decarboxylase 1 from Saccharomyces cerevisiae](/preview/png/5508518.png)
چکیده انگلیسی
In the yeast Saccharomyces cerevisiae, the mitochondrial phosphatidylserine decarboxylase 1 (Psd1p) produces the largest amount of cellular phosphatidylethanolamine (PE). Psd1p is synthesized as a larger precursor on cytosolic ribosomes and then imported into mitochondria in a three-step processing event leading to the formation of an α-subunit and a β-subunit. The α-subunit harbors a highly conserved motif, which was proposed to be involved in phosphatidylserine (PS) binding. Here, we present a molecular analysis of this consensus motif for the function of Psd1p by using Psd1p variants bearing either deletions or point mutations in this region. Our data show that mutations in this motif affect processing and stability of Psd1p, and consequently the enzyme's activity. Thus, we conclude that this consensus motif is essential for structural integrity and processing of Psd1p.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids - Volume 1862, Issue 7, July 2017, Pages 716-725
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids - Volume 1862, Issue 7, July 2017, Pages 716-725
نویسندگان
Francesca Di Bartolomeo, Kim Nguyen Doan, Karin Athenstaedt, Thomas Becker, Günther Daum,