کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5509100 | 1538397 | 2017 | 34 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Insights into ligand binding to a glutathione S-transferase from mango: Structure, thermodynamics and kinetics
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
GSHCDNBGSXS-hexyl glutathioneSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدSodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی اتیل آمید سدیم دودسیل سولفاتMango - انبهCrystal structure - ساختار کریستالیDetoxification - سم زداییMangifera indica - مانیفرا هندسیIsothermal titration calorimetry - کالری سنجی تیتاسیون ایزوترمالGlutathione - گلوتاتیونglutathione S-transferase - گلوتاتیون S-ترانسفراز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
We studied a mango glutathione S-transferase (GST) (Mangifera indica) bound to glutathione (GSH) and S-hexyl glutathione (GSX). This GST Tau class (MiGSTU) had a molecular mass of 25.5 kDa. MiGSTU Michaelis-Menten kinetic constants were determined for their substrates obtaining a Km, Vmax and kcat for CDNB of 0.792 mM, 80.58 mM minâ1 and 68.49 sâ1 respectively and 0.693 mM, 105.32 mM minâ1 and 89.57 sâ1, for reduced GSH respectively. MiGSTU had a micromolar affinity towards GSH (5.2 μM) or GSX (7.8 μM). The crystal structure of the MiGSTU in apo or bound to GSH or GSX generated a model that explains the thermodynamic signatures of binding and showed the importance of enthalpic-entropic compensation in ligand binding to Tau-class GST enzymes.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimie - Volume 135, April 2017, Pages 35-45
Journal: Biochimie - Volume 135, April 2017, Pages 35-45
نویسندگان
Ignacio Valenzuela-Chavira, Carmen A. Contreras-Vergara, Aldo A. Arvizu-Flores, Hugo Serrano-Posada, Alonso A. Lopez-Zavala, Karina D. GarcÃa-Orozco, Javier Hernandez-Paredes, Enrique Rudiño-Piñera, Vivian Stojanoff, Rogerio R. Sotelo-Mundo,