کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5511081 | 1539377 | 2017 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Movement of the β-hairpin in the third zinc-binding module of UvrA is required for DNA damage recognition
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
BSTUvrAOD600TRISABCADPPMSFPAGEIPTGdsDNABSA - BSADNA - DNA یا اسید دزوکسی ریبونوکلئیکNER - DOWNATP - آدنوزین تری فسفات یا ATPElectrophoretic mobility shift assay - آزمون تحرک تحرک الکتروفورزbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوUltraviolet - اشعه فرابنفشpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدAngström - انگسترومoptical density at 600 nm - تراکم نوری در 600 نانومترTris(hydroxymethyl)aminomethane - تریس (هیدروکسی متیل) آمینومتانnucleotide excision repair - تعمیر مجدد نوکلئوتیدیbase pair - جفت پایهEMSA یا electrophoretic mobility shift assay - سنجش تغییر تحرک الکتروفورتیکphenylmethylsulfonyl fluoride - فنیل متیل سولفونیل فلورایدNADH - نادانNAD, nicotinamide adenine dinucleotide - نیکوتینامید آدنین دینوکلئوتیدunit - واحدDisulfide crosslinking - پیوند دی سولفیدGeobacillus stearothermophilus - ژیوباسیلوس stearothermophilusATP binding cassette - کیت اتصال ATP
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Nucleotide excision repair (NER) is distinguished from other DNA repair pathways by its ability to process various DNA lesions. In bacterial NER, UvrA is the key protein that detects damage and initiates the downstream NER cascade. Although it is known that UvrA preferentially binds to damaged DNA, the mechanism for damage recognition is unclear. A β-hairpin in the third Zn-binding module (Zn3hp) of UvrA has been suggested to undergo a conformational change upon DNA binding, and proposed to be important for damage sensing. Here, we investigate the contribution of the dynamics in the Zn3hp structural element to various activities of UvrA during the early steps of NER. By restricting the movement of the Zn3hp using disulfide crosslinking, we showed that the movement of the Zn3hp is required for damage-specific binding, UvrB loading and ATPase activities of UvrA. We individually inactivated each of the nucleotide binding sites in UvrA to investigate its role in the movement of the Zn3hp. Our results suggest that the conformational change of the Zn3hp is controlled by ATP hydrolysis at the distal nucleotide binding site. We propose a bi-phasic damage inspection model of UvrA in which movement of the Zn3hp plays a key role in damage recognition.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: DNA Repair - Volume 51, March 2017, Pages 60-69
Journal: DNA Repair - Volume 51, March 2017, Pages 60-69
نویسندگان
Thanyalak Kraithong, Ketsaraphorn Channgam, Ornchuma Itsathitphaisarn, Montip Tiensuwan, David Jeruzalmi, Danaya Pakotiprapha,