کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی ترجمه فارسی نسخه تمام متن
5913756 1162701 2015 9 صفحه PDF سفارش دهید دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Functional insights from high resolution structures of mouse protein arginine methyltransferase 6
ترجمه فارسی عنوان
بینش عملکردی از ساختارهای با وضوح بالا از پروتئین موسیر آرژینین متیل ترانسفراز 6
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
سفارش ترجمه تخصصی
با تضمین قیمت و کیفیت
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی زیست شناسی مولکولی
چکیده انگلیسی
PRMT6 is a protein arginine methyltransferase involved in transcriptional regulation, human immunodeficiency virus pathogenesis, DNA base excision repair, and cell cycle progression. Like other PRMTs, PRMT6 is overexpressed in several cancer types and is therefore considered as a potential anti-cancer drug target. In the present study, we described six crystal structures of PRMT6 from Mus musculus, solved and refined at 1.34 Å for the highest resolution structure. The crystal structures revealed that the folding of the helix αX is required to stabilize a productive active site before methylation of the bound peptide can occur. In the absence of cofactor, metal cations can be found in the catalytic pocket at the expected position of the guanidinium moiety of the target arginine substrate. Using mass spectrometry under native conditions, we show that PRMT6 dimer binds two cofactor and a single H4 peptide molecules. Finally, we characterized a new site of in vitro automethylation of mouse PRMT6 at position 7.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Structural Biology - Volume 191, Issue 2, August 2015, Pages 175-183
نویسندگان
, , , , , , , ,
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
سفارش ترجمه تخصصی
با تضمین قیمت و کیفیت