کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
6488279 42631 2015 27 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Immobilization of lipases on hydrophobic supports involves the open form of the enzyme
ترجمه فارسی عنوان
امولسیون لیپاز ها بر روی پروتئین های هیدروفاژ شامل فرم باز آنزیم است
کلمات کلیدی
بی حرکت سازی لیپاز، فعال سازی اینترفیس اکتیلا آگارز، مهار برگشت ناپذیر، قدرت یونیک، پاک کننده ها،
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه مهندسی شیمی بیو مهندسی (مهندسی زیستی)
چکیده انگلیسی

- Lipase immobilization rate on octyl supports is reduced at high ionic strength.
- Octyl-lipase is more rapidly inhibited by D-pNPP than covalent preparations.
- Octyl-lipase inhibition by D-pNPP did not depend on ionic strength.
- Octyl-lipase activity is less depended on ionic strength.
- Lipase activity is not only depended on catalytic Ser exposition.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Enzyme and Microbial Technology - Volume 71, April 2015, Pages 53-57
نویسندگان
, , , , ,