کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
6531093 | 48764 | 2015 | 17 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The βD484N mutant of penicillin acylase from Escherichia coli is more resistant to inactivation by substrates and can effectively perform peptide synthesis in aqueous medium
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
مهندسی شیمی
کاتالیزور
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: The βD484N mutant of penicillin acylase from Escherichia coli is more resistant to inactivation by substrates and can effectively perform peptide synthesis in aqueous medium The βD484N mutant of penicillin acylase from Escherichia coli is more resistant to inactivation by substrates and can effectively perform peptide synthesis in aqueous medium](/preview/png/6531093.png)
چکیده انگلیسی
- Penicillin acylase has been stabilized to substrate inactivation by single mutation.
- Penicillin acylase mutant βD484N can effectively catalyze peptide synthesis.
- Penicillin acylase-catalyzed peptide synthesis in alkaline aqueous medium.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic - Volume 112, February 2015, Pages 66-68
Journal: Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic - Volume 112, February 2015, Pages 66-68
نویسندگان
Tatyana A. Shcherbakova, Nikolay V. Panin, Dmitry A. Suplatov, Irina V. Shapovalova, Vytas K. Å vedas,