کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
7557493 | 1491339 | 2016 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Novel internally quenched substrate of the trypsin-like subunit of 20S eukaryotic proteasome
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ACCN,N,N′,N′-tetramethyl-O-(benzotriazol-1-yl)uronium tetrafluoroborateDIPCIANBTBTUPR3ABZHOBtAmCRP-HPLCTFA4-dimethylaminopyridineDMAPDMFSDS1-hydroxybenzotriazole - 1-هیدروکسی بنزوتریازول2-aminobenzoic acid - 2-آمینوبنزوئیک اسید3-nitro-l-tyrosine - 3-نیترو-1-تیروزینN,N′-diisopropylcarbodiimide - N، N'-diisopropylcarbodiimideN,N-diisopropylethylamine - N، N-دییزوپروپیلتیلامینTrifluoroacetic acid - اسید TrifluoroaceticFluorescent Resonance Energy Transfer - انتقال انرژی رزونانس فلورسنتFRET - انتقال انرژی رزونانسی فورسترdimethylformamide - دی متیل فرمالیدsodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتubiquitin–proteasome system - سیستم ubiquitin-proteasomeFluorescence - فلورسنسDIPEA - نخودproteinase 3 - پروتئیناز 3reverse phase high-performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با کارایی با رزولوشن بالاUPS - یو پی اس
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Novel internally quenched substrate of the trypsin-like subunit of 20S eukaryotic proteasome Novel internally quenched substrate of the trypsin-like subunit of 20S eukaryotic proteasome](/preview/png/7557493.png)
چکیده انگلیسی
This article describes the synthesis, using combinatorial chemistry, of internally quenched substrates of the trypsin-like subunit of human 20S proteasome. Such substrates were optimized in both the nonprime and prime regions of the peptide chain. Two were selected as the most susceptible for proteasomal proteolysis with excellent kinetic parameters: (i) ABZ-Val-Val-Ser-Arg-Ser-Leu-Gly-Tyr(3-NO2)-NH2 (kcat/KMÂ =Â 934,000Â Mâ1Â sâ1) and (ii) ABZ-Val-Val-Ser-GNF-Ala-Met-Gly-Tyr(3-NO2)-NH2 (kcat/KMÂ =Â 1,980,000Â Mâ1Â sâ1). Both compounds were efficiently hydrolyzed by the 20S proteasome at picomolar concentrations, demonstrating significant selectivity over other proteasome entities.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Analytical Biochemistry - Volume 508, 1 September 2016, Pages 38-45
Journal: Analytical Biochemistry - Volume 508, 1 September 2016, Pages 38-45
نویسندگان
Natalia Gruba, Magdalena Wysocka, Magdalena BrzeziÅska, Dawid Debowski, Krzysztof Rolka, Nathaniel I. Martin, Adam Lesner,