کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
7586391 | 1492047 | 2018 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Exploration of the molecular interactions between angiotensin-I-converting enzyme (ACE) and the inhibitory peptides derived from hazelnut (Corylus heterophylla Fisch.)
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
TRISHHLSHRsSBPDBPRP-HPLCNCBIACEHPLC-MS/MS - HPLC-MS / MSLC-ESI-MS/MS - LC-ESI-MS / MSAngiotensin-I Converting Enzyme - آنژیوتانسین I تبدیل آنزیمBasic Local Alignment Search Tool - ابزار جستجوی محلی سازگاری محلیstandard deviation - انحراف معیارHomo - انسان، هوموBlast - انفجارQSAR - بزرگسال column volumes - ستون حجمdiastolic blood pressure - فشار خون دیاستولیکsystolic blood pressure - فشار خون سیستولیکBlood pressure - فشارخونLUMO - لوموNational Center of Biotechnology Information - مرکز ملی اطلاعات بیوتکنولوژیspontaneous hypertensive rats - موش های پرپرتروفیک خودبهخودیhippuryl-histidyl-leucine - هپوریل هیستیدیل-لوسینbody weight - وزن بدنPurification - پاکسازیMolecular docking - پیوندهای بین مولکولیreverse phase-high performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع فاز با عملکرد بالا معکوسLowest Unoccupied Molecular Orbital - کمترین مدار بی نظیر مولکولی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The mechanism of action of food-derived angiotensin-I-converting enzyme (ACE) inhibitory peptides has not been completely elucidated. In the present study, ion-exchange chromatography, gel filtration chromatography, reverse phase-high performance liquid chromatography, and liquid chromatography-electrospray ionization-tandem mass (LC-ESI-MS/MS) were employed for purifying and identifying the ACE inhibitory peptides from hazelnut. To understand the mode of action of these peptides, ACE inhibition kinetics, in vitro and in vivo bioavailability assays, active site analysis, and interaction between the inhibitory peptides and ACE were investigated. The results identified novel ACE inhibitory peptides Ala-Val-Lys-Val-Leu (AVKVL), Tyr-Leu-Val-Arg (YLVR), and Thr-Leu-Val-Gly-Arg (TLVGR) with IC50 values of 73.06, 15.42, and 249.3â¯Î¼M, respectively. All peptides inhibited the ACE activity via a non-competitive mode. The binding free energies of AVKVL, YLVR, and TLVGR for ACE were â3.46, â6.48, and â7.37â¯kcal/mol, respectively. The strong inhibition of ACE by YLVR may be attributed to the formation of cation-pi interactions.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Food Chemistry - Volume 245, 15 April 2018, Pages 471-480
Journal: Food Chemistry - Volume 245, 15 April 2018, Pages 471-480
نویسندگان
Chunlei Liu, Li Fang, Weihong Min, Jingsheng Liu, Hongmei Li,