کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8326881 | 1540196 | 2018 | 15 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
A two-domain folding intermediate of RuBisCO in complex with the GroEL chaperonin
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
E. coliDTTRuBisCOMSASingle particle cryo-EMGroELribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase - Ribulose-1،5-Bisphosphate کربوکسیلاز / OxygenaseMagnesium acetate - استات منیزیمPotassium acetate - استات پتاسیمEscherichia coli - اشریشیا کُلیProtein folding - تاشدگی پروتئینMultivariate statistical analysis - تجزیه و تحلیل آماری چند متغیرهCarbon dioxide - دیاکسید کربنdithiothreitol - دیتیوتریتولChaperonin - چپرنینCO2 - کربن دیاکسید
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
The chaperonins (GroEL and GroES in Escherichia coli) are ubiquitous molecular chaperones that assist a subset of essential substrate proteins to undergo productive folding to the native state. Using single particle cryo EM and image processing we have examined complexes of E. coli GroEL with the stringently GroE-dependent substrate enzyme RuBisCO from Rhodospirillum rubrum. Here we present snapshots of non-native RuBisCO - GroEL complexes. We observe two distinct substrate densities in the binary complex reminiscent of the two-domain structure of the RuBisCO subunit, so that this may represent a captured form of an early folding intermediate. The occupancy of the complex is consistent with the negative cooperativity of GroEL with respect to substrate binding, in accordance with earlier mass spectroscopy studies.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 118, Part A, 15 October 2018, Pages 671-675
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 118, Part A, 15 October 2018, Pages 671-675
نویسندگان
Ramanathan Natesh, Daniel K. Clare, George W. Farr, Arthur L. Horwich, Helen R. Saibil,