کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8334269 | 1540270 | 2012 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The N-terminus modulates human Caf1 activity, structural stability and aggregation
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SDSSECIPTGDTT1-anilinonaphtalene-8-sulfonateisopropyl-1-thio-β-d-galactopyranoside - 1-isopropyl-1-thio-β-d-galactopyranosideSDS-polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل SDS-polyacrylamide gelSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدSize-exclusion chromatography - اندازه گیری کروماتوگرافی حذف شدهdithiothreitol - دیتیوتریتولcircular dichroism - رنگ تابی دورانیANS - سالsodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتAggregation kinetics - سینتیک انباشتگیHomology modeling - مدل سازی همگراThermal stability - پایداری حرارتی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Caf1 is a deadenylase component of the CCR4-Not complex. Here we found that the removal of the N-terminus resulted in a 30% decrease in human Caf1 (hCaf1) activity, but had no significant influence on main domain structure. The removal of the N-terminus led to a decrease in the thermal stability, while the existence of the N-terminus promoted hCaf1 thermal aggregation. Homology modeling indicated that the N-terminus had a potency to form a short α-helix interacted with the main domain. Thus the N-terminus played a role in modulating hCaf1 activity, stability and aggregation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 51, Issue 4, November 2012, Pages 497-503
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 51, Issue 4, November 2012, Pages 497-503
نویسندگان
Li-Kui Feng, Yong-Bin Yan,