کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8399224 | 1544422 | 2015 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
A structural model for FOXRED1, an FAD-dependent oxidoreductase necessary for NADH: Ubiquinone oxidoreductase (complex I) assembly
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
cpsmethylenetetrahydrofolate dehydrogenaseDMGOsarcosine dehydrogenasePCK2Dimethylglycine dehydrogenaseTMEMSCOMDHSHMTRMSDd-amino acid oxidase - D-آمینو اسید اکسیدازMitochondrial DNA - DNA میتوکندریاNADH:ubiquinone oxidoreductase - NADH: ubiquinone oxidoreductaseOxidase - اکسیدازMitochondrial disease - بیماری میتوکندریاییHADHA - حدیثDAO - دائوmtDNA - دیانای میتوکندریاییserine hydroxymethyltransferase - سرین هیدروکسی متیل ترانسفرازLeigh syndrome - سندرم لیphosphoenolpyruvate carboxykinase - فسفوآنولپیرود کربوکسیکینازFlavoprotein - فلاوپروتئینStructural model - مدل ساختاریmalate dehydrogenase - ملات دهیدروژنازroot mean square deviation - میانگین انحراف مربع ریشهTransmembrane protein - پروتئین ترانزیتی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیوفیزیک
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The biogenesis of mitochondrial respiratory chain components is complex. Mammalian complex I (NADH:ubiquinone oxidoreductase) contains 44 different subunits, an FMN and seven iron-sulfur centers. Its assembly involves at least twelve additional proteins, called assembly factors. One of these is FOXRED1, a 486-amino acid FAD-dependent oxidoreductase. FOXRED1 is a member of the d-amino acid oxidase (DAO) family. A structural model of FOXRED1 reveals a large substrate-binding cavity and a putative oxygen-binding site. These features strongly suggest that FOXRED1 is catalytically active as an oxidoreductase. A metabolic role for FOXRED1 in the biogenesis of complex I should be considered.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Mitochondrion - Volume 22, May 2015, Pages 9-16
Journal: Mitochondrion - Volume 22, May 2015, Pages 9-16
نویسندگان
Bernard D. Lemire,