کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8455072 | 1547995 | 2018 | 16 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Heparin-fibronectin interactions in the development of extracellular matrix insolubility
ترجمه فارسی عنوان
تعامل هپارین-فیبرونکتین در توسعه غیر قابل حل ماتریکس خارج سلولی
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DOCMBPPMSFCBSdeoxycholate - دگزیکسولاتphenylmethylsulfonyl fluoride - فنیل متیل سولفونیل فلورایدFibronectin - فیبرونکتینExtracellular matrix - ماتریکس خارج سلولیMatrix assembly - مونتاژ مونتاژHeparan sulfate - هپاران سولفاتHeparin - هپارین maltose binding protein - پروتئین متصل به مالتوزGlycosaminoglycans - گلیکوز آمینو گلیکان ها
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
تحقیقات سرطان
چکیده انگلیسی
During extracellular matrix (ECM) assembly, fibronectin (FN) fibrils are irreversibly converted into a detergent-insoluble form which, through FN's multi-domain structure, can interact with collagens, matricellular proteins, and growth factors to build a definitive matrix. FN also has heparin/heparan sulfate (HS) binding sites. Using HS-deficient CHO cells, we show that the addition of soluble heparin significantly increased the amount of FN matrix that these cells assemble. Sulfated HS glycosaminoglycan (GAG) mimetics similarly increased FN assembly and demonstrated a dependence on GAG sulfation. The length of the heparin chains also plays a role in assembly. Chains of sufficient length to bind to two FN molecules gave maximal stimulation of assembly whereas shorter heparin had less of an effect. Using a decellularized fibroblast matrix for proteolysis, detergent fractionation, and mass spectrometry, we found that the predominant domain within insoluble fibril fragments is FN's major heparin-binding domain HepII (modules III12-14). Multiple HepII domains bind simultaneously to a single heparin chain in size exclusion chromatography analyses. We propose a model in which heparin/HS binding to the HepII domain connects multiple FNs together to facilitate the formation of protein interactions for insoluble fibril assembly.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Matrix Biology - Volume 67, April 2018, Pages 107-122
Journal: Matrix Biology - Volume 67, April 2018, Pages 107-122
نویسندگان
Irene Raitman, Mia L. Huang, Selwyn A. Williams, Benjamin Friedman, Kamil Godula, Jean E. Schwarzbauer,