کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8455333 | 1548021 | 2014 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Heparin-protein interactions: From affinity and kinetics to biological roles. Application to an interaction network regulating angiogenesis
ترجمه فارسی عنوان
تعاملات پروتئین هپارین: از وابستگی و سینتیک به نقش های زیستی. کاربرد یک شبکه متقابل برای تنظیم آنژیوژنز
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ECMMMPVEGFRFGFRGAGLMWFGFAngiogenesis - آنژیوژنزIntrinsic disorder - اختلال ذهنیSurface plasmon resonance - تشدید پلاسمون سطحیSPR - تشدید پلاسمون سطحیKEGG یا Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes - دایرة المعارف ژن ها و ژنوم کیوتو Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes - دایره المعارف ژنتیک ژن ها و ژنوم کیوتوKinetics - سینتیک (جنبش شناسی) Interaction network - شبکه تعاملfibroblast growth factor - فاکتور رشد فیبروبلاستExtracellular matrix - ماتریکس خارج سلولیmatrix metalloproteinase - ماتریکس متالوپروتئینازGene ontology - هستیشناسی ژنیHeparan sulfate - هپاران سولفاتHeparin - هپارین Affinity - وابستگیlow molecular weight - وزن مولکولی کمGlycosaminoglycan - گلیکوزآمینوگلیکانvascular endothelial growth factor receptor - گیرنده فاکتور رشد اندوتلیال عروقیfibroblast growth factor receptor - گیرنده فاکتور رشد فیبروبلاست
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
تحقیقات سرطان
چکیده انگلیسی
Numerous extracellular proteins, growth factors, chemokines, cytokines, enzymes, lipoproteins, involved in a variety of biological processes, interact with heparin and/or heparan sulfate at the cell surface and in the extracellular matrix (ECM). The goal of this study is to investigate the relationship(s) between affinity and kinetics of heparin-protein interactions and the localization of the proteins, their intrinsic disorder and their biological roles. Most proteins bind to heparin with a higher affinity than their fragments and form more stable complexes with heparin than with heparan sulfate. Lipoproteins and matrisome-associated proteins (e.g. growth factors and cytokines) bind to heparin with very high affinity. Matrisome-associated proteins form transient complexes with heparin. However they bind to this glycosaminoglycan with a higher affinity than the proteins of the core matrisome, which contribute to ECM assembly and organization, and than the secreted proteins which are not associated with the ECM. The association rate of proteins with heparin is related to the intrinsic disorder of heparin-binding sites. Enzyme inhibitor activity, protein dimerization, skeletal system development and pathways in cancer are functionally associated with proteins displaying a high or very high affinity for heparin (KDÂ <Â 100Â nM). Besides their use in investigating molecular recognition and functions, kinetics and affinity are essential to prioritize interactions in networks and to build network models as discussed for the interaction network established at the surface of endothelial cells by endostatin, a heparin-binding protein regulating angiogenesis.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Matrix Biology - Volume 35, April 2014, Pages 73-81
Journal: Matrix Biology - Volume 35, April 2014, Pages 73-81
نویسندگان
Franck Peysselon, Sylvie Ricard-Blum,