کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
8514433 1556508 2017 9 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Synergistic Effect of Cavitation and Agitation on Protein Aggregation
ترجمه فارسی عنوان
اثر هم افزایی کاویتاسیون و انقباض برهم خوردگی پروتئین
کلمات کلیدی
ترجمه چکیده
اخیرا گزارش شده است که رها سازی به دلیل وقوع کاویتاسیون موجب تجمع پروتئین می شود. انقباض نیز باعث تجمع پروتئین می شود. در این مطالعه، ویال هایی که با محلول آنتی بادی پر شده بودند، با استفاده از دستگاه تست غربالگری، برای بررسی اثر ترکیبی کاویتاسیون و تحریک روی تجمع پروتئین، یک چرخه رها کردن و تکان دادن قرار گرفتند. چرخه رها کردن و لرزش مقدار زیادی ذرات ذاتی را تولید می کند. مقایسه میزان تجمع در حجمهای مختلف پرش نشان داد که تکان دادن نقش مهمی در تجمع پروتئین به علت استرس ترکیبی دارد. علاوه بر این، تاثیر قطره شدن در شکل گیری دانه ها واضح بود، زیرا میزان تجمع تحت استرس ترکیبی بسیار سریع تر از تنش است. پس از تکان دادن محلول آنتی بادی، که به تازگی در ویال ها پر شده است، قبل از استفاده در آزمایش تکان دادن و تکان دادن، افزایش غلظت کلر مشاهده شد. پلی ساکاریت 80 در مهار تشکیل تشکیل دهنده تحت استرس ترکیبی مؤثر بود. این نتایج نشان می دهد که مسیر تشکیل ذرات زیر: کاویتاسیون ناشی از انقباض ترویج آنتی بادی در حال انقراض است، آنتی بادی های انباشته شده در سطح داخلی ویال جذب می شوند و سپس تکان دادن ذرات ذاتی را با تخلیه آنتیبادی های جذب شده انجام می دهد.
موضوعات مرتبط
علوم پزشکی و سلامت داروسازی، سم شناسی و علوم دارویی اکتشاف دارویی
پیش نمایش مقاله
اثر هم افزایی کاویتاسیون و انقباض برهم خوردگی پروتئین
چکیده انگلیسی
It was recently reported that dropping induces protein aggregation due to the occurrence of cavitation. Agitation also causes protein aggregation. In this study, vials filled with antibody solution were subjected to a cycle of dropping and shaking using the friability testing apparatus to examine the combined effect of cavitation and agitation on protein aggregation. A cycle of dropping and shaking generated a massive amount of subvisible particles. Comparison of aggregation rate at different fill volumes indicated that shaking plays an important role in protein aggregation due to combination stress. Furthermore, the impact of dropping on aggregate formation was apparent because aggregation rate under combination stress was much faster than that under shaking stress alone. Increase in aggregate concentration was observed after shaking of the antibody solution, which was freshly filled into vials that had been previously used in the dropping and shaking test. Polysorbate 80 was effective in inhibiting aggregate formation under combination stress. These results suggest the following particle formation pathway: cavitation caused by dropping promotes antibody unfolding, the unfolded antibodies adsorb on the inner surface of the vial, and subsequent shaking yields subvisible particles by desorbing the adsorbed antibodies.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Pharmaceutical Sciences - Volume 106, Issue 2, February 2017, Pages 521-529
نویسندگان
, , , , ,