کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9410575 | 1291266 | 2005 | 15 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Tyrosine phosphorylation of the N-methyl-d-aspartate receptor is enhanced in synaptic membrane fractions of the adult rat hippocampus
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SDSLavendustin ALP1calcium/calmodulin protein kinase IINMDARAMPARCaMKIIaCSFN-methyl-d-aspartateNMDAEPSP - epspiNMDA receptor - NMDA گیرندهLocalization - بومی سازیlong-term potentiation - تقویت درازمدتLTP - تقویت طولانی مدت یا LTP sodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتendoplasmic reticulum - شبکه آندوپلاسمی Serine phosphorylation - فسفریلاسیون سریالTyrosine phosphorylation - فسفوریلاسیون تروفوزینSacrifice - قربانیartificial cerebrospinal fluid - مایع مغزی نخاعی مصنوعیRegional localization of receptors and transmitters - محلی سازی گیرنده ها و فرستنده هاTyrosine kinase inhibitor - مهار کننده تیروزین کینازexcitatory postsynaptic potential - پتانسیل پست سیناپتی هیجان انگیزLava - گدازه
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علم عصب شناسی
علوم اعصاب سلولی و مولکولی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Hippocampal N-methyl-d-aspartate receptors (NMDARs) contribute to the expression of certain types of synaptic plasticity, such as long-term potentiation (LTP). It is well documented that tyrosine kinases increase NMDAR phosphorylation and potentiate NMDAR function. However, it is unclear how these phosphorylation changes result in enhanced NMDAR activity. We previously reported that NMDAR surface expression can be increased by LTP-inducing stimulation via tyrosine kinase-dependent mechanisms in the adult hippocampus [D.R. Grosshans, D.A. Clayton, S.J. Coultrap, M.D. Browning, Nat. Neurosci., 5 (2002) 27-33]. We therefore hypothesized that tyrosine phosphorylation of the NMDAR may enhance the trafficking of the receptor to the synaptic membrane. Here, we show that the stoichiometry of NR2A and NR2B tyrosine phosphorylation is significantly higher in synaptosomal membranes than intracellular microsomal/light membranes. Interestingly, NR2B tyrosine-1472, but not NR1 serine-896 or -897, phosphorylation is significantly higher in synaptosomal membranes than intracellular microsomal/light membranes. Furthermore, treatment of hippocampal slices with either a tyrosine phosphatase inhibitor or a tyrosine kinase inhibitor alters NMDAR tyrosine phosphorylation and produces a corresponding change in the concentration of NMDARs in the synaptosomal membrane fraction. Taken together, these data support the hypothesis that tyrosine phosphorylation may enhance NMDAR activity by increasing the number of NMDARs at the synaptic membrane.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Molecular Brain Research - Volume 142, Issue 1, 7 December 2005, Pages 65-79
Journal: Molecular Brain Research - Volume 142, Issue 1, 7 December 2005, Pages 65-79
نویسندگان
Susan M. Goebel, Rachel M. Alvestad, Steven J. Coultrap, Michael D. Browning,