کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9442842 | 1302594 | 2005 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Clonorchis sinensis: molecular cloning and functional expression of novel cytosolic malate dehydrogenase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
Cytosolic malate dehydrogenasecMDHNADPMDHORFClonorchis sinensisIPTGNADPHTrematodeSDS–PAGE - SDS-PAGEβ-nicotinamide adenine dinucleotide - β-نیکوتین آمید آدنین دینوکلئوتیدβ-nicotinamide adenine dinucleotide phosphate - β-نیکوتین آمید آدنین دینکلوتید فسفاتpolyacrylamide gel electrophoresis in the presence of sodium dodecyl sulfate - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمید در حضور سدیم داودسیل سولفاتisopropyl-β-d-thiogalactopyranoside - ایزوپروپیل-ب-دی-تیوگالکتوپیرانوزیدHeterologous expression - بیان هترولوژیکHeterologous protein expression - بیان پروتئین HeterologousProtein sequence - دنباله پروتئینopen reading frame - قاب خواندن بازlactate dehydrogenase - لاکتات دهیدروژناز LDH - لاکتات دهیدروژناز به صورت مختصر شده LDH malate dehydrogenase - ملات دهیدروژنازNAD - نادانNADH - نادانpolymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای پلیمرازPCR - واکنش زنجیرهٔ پلیمراز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
ایمنی شناسی و میکروب شناسی
انگل شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The NAD-dependent cytosolic malate dehydrogenase (cMDH, EC 1.1.1.37) plays a pivotal role in the malate-aspartate shuttle pathway that operates in a metabolic coordination between cytosol and mitochondria, and thus is crucial for the survival and pathogenicity of the parasite. In the high throughput sequencing of the cDNA library constructed from the adult stage of Clonorchis sinensis, a cDNA clone containing 1152Â bp insert was identified to encode a putative peptide of 329 amino acids possessing more than 50% amino acid sequence identities with the cMDHs from other organisms such as fish, plant, and mammal. But low sequence similarities have been found between this cMDH and mitochondrial malate dehydrogenase as well as glyoxysomal malate dehydrogenase from other organisms. Northern blot analysis showed the size of the C. sinensis cMDH mRNA was 1.2Â kb. The cMDH was expressed in Escherichia coli M15 as a His-tag fusion protein and purified by BD TALON metal affinity column. The recombinant cMDH showed high MDH activity of 241Â UÂ mgâ1, without lactate dehydrogenase and NADP(H) selectivity. It provides a model for the structure, function analysis, and drug screening on cMDH.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Experimental Parasitology - Volume 109, Issue 4, April 2005, Pages 220-227
Journal: Experimental Parasitology - Volume 109, Issue 4, April 2005, Pages 220-227
نویسندگان
Nancai Zheng, Jin Xu, Zhongdao Wu, Jinzhong Chen, Xuchu Hu, Linxia Song, Guang Yang, Chaoneng Ji, Shouyi Chen, Shaohua Gu, Kang Ying, Xinbing Yu,