کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9902241 | 1545795 | 2005 | 16 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Efficient production of complement (C3d)3 fusion proteins using the baculovirus expression vector system
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PBSBEVSCR2FCSFDCBCRenzyme linked immunosorbant assay - آنزیم مرتبط با ایمونوسیستروبنتAdjuvant - ادجوانت، یاورImmunogenicity - ایمنی زاییimmunoglobulin - ایمونوگلوبولینProtein expression - بیان پروتئینELISA - تست الیزاfoetal calf serum - سرم گوساله جنینB cells - سلول های BFollicular dendritic cells - سلولهای دندریتیک فولیکولارTetanus toxin - سموم تتراbaculovirus expression vector system - سیستم بردار بیان باکولو ویروسPhosphate buffered saline - فسفات بافر شورComplement - متممmajor histocompatibility complex - مجموعه سازگاری بافتی اصلیMHC - مجموعه سازگاری بافتی اصلیAntigen - پادگِن یا آنتیژنB cell antigen receptor - گیرنده آنتی ژن سلول Bcomplement receptor 2 - گیرنده مکمل 2
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیوتکنولوژی یا زیستفناوری
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Efficient production of complement (C3d)3 fusion proteins using the baculovirus expression vector system Efficient production of complement (C3d)3 fusion proteins using the baculovirus expression vector system](/preview/png/9902241.png)
چکیده انگلیسی
Proteins fused to activated complement (C) fragments elicit enhanced immunogenicity. This “natural adjuvant” effect may have important implications when considering novel vaccination approaches. Here we describe both the construction of a novel fusion protein, consisting of a well characterized test antigen fused to multiple copies of the activated complement component (C3d)3, as well as an efficient method for its expression and production in insect cells. Using the inherent biological advantages of the baculovirus expression system, as well as applying specific infection and harvesting modifications, we have optimized the efficiency of protein production. Our modifications allow purification of fusion proteins directly from cell supernatant in a single anion exchange chromatographic step. This alleviates the requirement for the inclusion of protein affinity tags. The integrity of the purified recombinant protein was evaluated by SDS PAGE analysis, reactivity with antibodies, as well as in vivo by administration as an immunogen.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Immunological Methods - Volume 304, Issues 1â2, September 2005, Pages 158-173
Journal: Journal of Immunological Methods - Volume 304, Issues 1â2, September 2005, Pages 158-173
نویسندگان
Denise V. Barrault, Michael Steward, Vivienne F. Cox, Richard A.G. Smith, Andrew M. Knight,