کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9915033 | 1551027 | 2005 | 12 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Distinct Grb10 domain requirements for effects on glucose uptake and insulin signaling
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
EGFGrb10SH2BPSIGF-IIRSERKGFPAPs - AP هاcoxsackievirus and adenovirus receptor - coxsackievirus و گیرنده adenovirusAdipocytes - آدیپوسیتinsulin receptor substrate - انسولین بستر گیرندهGlucose uptake - جذب گلوکزSH2 domain - دامنه SH2Insulin signaling - سیگنالینگ انسولینInsulin-like growth factor-I - عامل رشد انسولین مانند Iepidermal growth factor - عامل رشد اپیدرمیCAR - ماشینSrc Homology 2 - همبستگی Src 2Pleckstrin Homology - همخوانی Pleckstringreen fluorescent protein - پروتئین فلورسنت سبزCaP - کلاه لبه دارextracellular signal-regulated kinase - کیناز تنظیم شده سیگنال خارج سلولی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیولوژی سلول
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Distinct Grb10 domain requirements for effects on glucose uptake and insulin signaling Distinct Grb10 domain requirements for effects on glucose uptake and insulin signaling](/preview/png/9915033.png)
چکیده انگلیسی
The adapter protein Grb10 binds to phosphotyrosine residues in insulin receptors via its C-terminal region and regulates insulin signaling. This study investigated Grb10 regulation of glucose uptake and the importance of the Grb10 N-terminal region using 3T3-L1 adipocytes overexpressing full-length (FL-Grb10) or N-terminally truncated Grb10 (BPS-SH2). Overexpression of FL-Grb10 inhibited insulin-stimulated receptor autophosphorylation and glucose uptake. In contrast, the BPS-SH2 fragment of Grb10 had no effect on receptor phosphorylation or glucose uptake. In spite of these differences, both FL-Grb10 and the BPS-SH2 fragment inhibited insulin-stimulated phosphorylation of IRS1, IRS2, Akt/PKB, Shc, ERK1/2, APS, and c-Cbl to a similar extent. Co-precipitation studies demonstrated more sustained binding of the BPS-SH2 fragment than FL-Grb10 to insulin receptors. Although receptor binding domains of Grb10 are sufficient to inhibit insulin effects on proximal post-receptor signaling responses, N-terminal domains of Grb10 are essential for the effects of this adapter protein on receptor phosphorylation and glucose uptake.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Molecular and Cellular Endocrinology - Volume 230, Issues 1â2, 31 January 2005, Pages 39-50
Journal: Molecular and Cellular Endocrinology - Volume 230, Issues 1â2, 31 January 2005, Pages 39-50
نویسندگان
Katsuhito Mori, Barbara Giovannone, Robert J. Smith,