کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10236052 | 45075 | 2011 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Biochemical characterization of a cysteine proteinase from Bauhinia forficata leaves and its kininogenase activity
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ABZLC/MS - LC / MSPlant enzyme - آنزیم گیاهیortho-aminobenzoic acid - اسید اورات آمینو بنزوئیکFluorescence resonance energy transfer - انتقال انرژی رزونانس FluorescenceFRET - انتقال انرژی رزونانسی فورسترProtein purification - خالصسازی یا تخلیص پروتئینSubstrate specificity - خصوصیات زیربناییcircular dichroism - رنگ تابی دورانیPapain - پاپائینCysteine proteinase - پروتئیناز سیستئینLiquid chromatography/mass spectrometry - کروماتوگرافی مایع / طیف سنج جرمیhigh performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با کارایی بالاHPLC - کروماتوگرافی مایعی کارا
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
مهندسی شیمی
بیو مهندسی (مهندسی زیستی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
In this work, the proteinase activity detect in the acetone precipitate (80%, v/v) of B. forficata leaves, trivially known as cow paw, and popularly used in folk medicine for treatment of diabetes mellitus, was purified by chromatography on Sephadex G-25, Canecystatin-Sepharose, and on Con A-Sepharose. The molecular weight 30 kDa was estimated by SDS-PAGE and zymography, and the N-terminal sequence and CD spectra indicated a relationship with the papain family of cysteine proteinases. Denominated baupain, the enzyme was activated by dithiotreitol and inhibited by E-64 and iodoacetamide, but not by benzamidine, TLCK, TPCK and EDTA. The S2 and S1 substrate specificity of baupain, assayed with two series of fluorescence resonance energy transfer (FRET) peptide substrates derived from Abz-KLRSSK-Q-EDDnp, indicates a preference for Phe and Tyr at P2 position over Leu found in papain. Baupain releases bradykinin from HMWK (human high molecular weight kininogen) though its proteolytic activity is blocked by the sequence motif QVVA of kininogen (Kiapp = 1.9 Ã 10â8 M). Canecystatin, from sugar cane, which also lodges the QVVA sequence, inhibits baupain (Kiapp = 0.18 Ã 10â9 M).
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Process Biochemistry - Volume 46, Issue 2, February 2011, Pages 572-578
Journal: Process Biochemistry - Volume 46, Issue 2, February 2011, Pages 572-578
نویسندگان
Sheila S. Andrade, Rosemeire A. Silva-Lucca, Lucimeire A. Santana, Iuri E. Gouvea, Maria A. Juliano, Adriana K. Carmona, Mariana S. Araújo, Misako U. Sampaio, Maria Luiza V. Oliva,