کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10536811 | 962607 | 2012 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Exploring the unfolding mechanism of γ-glutamyltranspeptidases: The case of the thermophilic enzyme from Geobacillus thermodenitrificans
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
GGTGSH1-anilino-8-naphthalenesulfonateGdnHClThermal unfolding - تابش گرماییintermediate state - دولت متوسطChemical denaturation - دینامیک شیمیاییcircular dichroism - رنگ تابی دورانیANS - سالGuanidinium hydrochloride - هیدروکلراید گوانیدینProtein stability - پایداری پروتئینreduced glutathione - کاهش گلوتاتیون
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠The thermal and chemical stability of GthGT and its T353A mutant has been reported. ⺠An intermediate has been detected during the thermal unfolding of GthGT and T353A. ⺠Mature GthGT is more susceptible at acidic pH to chemical denaturation than T353A. ⺠Electrostatics are important for the stability of GthGT.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1824, Issue 4, April 2012, Pages 571-577
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1824, Issue 4, April 2012, Pages 571-577
نویسندگان
Andrea Pica, Irene Russo Krauss, Immacolata Castellano, Mosè Rossi, Francesco La Cara, Giuseppe Graziano, Filomena Sica, Antonello Merlino,