کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10537180 | 962685 | 2013 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Barley γ3-hordein: Glycosylation at an atypical site, disulfide bridge analysis, and reactivity with IgE from patients allergic to wheat
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
LMW-GSWDEIAIgE reactivityTFMSWheat allergy - آلرژی گندمWheat-dependent exercise-induced anaphylaxis - آنافیلاکسی ناشی از ورزش وابسته به گندمTrifluoromethanesulfonic acid - اسید Trifluoromethanesulfonicdigoxigenin - دیگوکسین ژنCAM - ساخت به کمک کامپیوترDIG - شماMass spectrometry - طیف سنجی جرمیlow molecular weight glutenin subunit - واحد مولکولی کم گلوتنینProlamin - پرولامینDisulfide bridge - پل دی سولفیدGlycosylation - گلیکوزیله شدن
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Barley γ3-hordein: Glycosylation at an atypical site, disulfide bridge analysis, and reactivity with IgE from patients allergic to wheat Barley γ3-hordein: Glycosylation at an atypical site, disulfide bridge analysis, and reactivity with IgE from patients allergic to wheat](/preview/png/10537180.png)
چکیده انگلیسی
⺠The γ3 hordein, a barley prolamin, is glycosylated at an atypical Asn-Leu-Cys site. ⺠Glycosylated hordein molecules are targeted through the Golgi apparatus. ⺠Native γ3 hordein disulfide bridge folding is similar to that of wheat γ46-gliadin. ⺠γ3 hordein binds IgE from wheat-allergic patients mainly after reduction-alkylation. ⺠γ3 hordein glycosylation is not involved in IgE binding and even decreases it.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1834, Issue 1, January 2013, Pages 395-403
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1834, Issue 1, January 2013, Pages 395-403
نویسندگان
Jacques Snégaroff, Isabelle Bouchez, Mohamed El Amine Smaali, Catherine Pecquet, Nadia Raison-Peyron, Pascale Jolivet, Michel Laurière,