کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10537312 | 962711 | 2005 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Kinetic isotope effects of nucleoside hydrolase from Escherichia coli
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
OctadecylODSIPTGTRISGC/MS - GC / MSLC/MS - LC / MSKinetic isotope effect - اثر ایزوتوپ سینتیکkinetic isotope effects - اثرات ایزوتوپ سینتیکیSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدSodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی اتیل آمید سدیم دودسیل سولفاتisopropyl β-D-thiogalactopyranoside - ایزوپروپیل β-D-thiogalactopyranosideTris(hydroxymethyl)aminomethane - تریس (هیدروکسی متیل) آمینومتانTransition state - حالت گذارSIM - سیم کارتLuria–Bertani - لواریا بارتانیselective ion monitoring - نظارت بر یون های انتخابیnucleoside hydrolase - هیدرولاز نوکلئوزیدLiquid chromatography/mass spectrometry - کروماتوگرافی مایع / طیف سنج جرمیgas chromatography/mass spectrometry - کروماتوگرافی گاز / طیف سنج جرمیKIE - کیه
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
rihC is one of a group of three ribonucleoside hydrolases found in Escherichia coli (E. coli). The enzyme catalyzes the hydrolysis of selected nucleosides to ribose and the corresponding base. A family of Vmax/Km kinetic isotope effects using uridine labeled with stable isotopes, such as 2H, 13C, and 15N, were determined by liquid chromatography/mass spectrometry (LC/MS). The kinetic isotope effects were 1.012 ± 0.006, 1.027 ± 0.005, 1.134 ± 0.007, 1.122 ± 0.008, and 1.002 ± 0.004 for [1â²-13C], [1-15N], [1â²-2H], [2â²-2H], and [5â²-2H2] uridine, respectively. A transition state based upon a bond-energy bond-order vibrational analysis (BEBOVIB) of the observed kinetic isotope effects is proposed. The main features of this transition state are activation of the heterocyclic base by protonation of/or hydrogen bonding to O2, an extensively broken C-N glycosidic bond, formation of an oxocarbenium ion in the ribose ring, C3â²-exo ribose ring conformation, and almost no bond formation to the attacking nucleophile. The proposed transition state for the prokaryotic E. coli nucleoside hydrolase is compared to that of a similar enzyme isolated from Crithidia fasciculata (C. fasciculata).
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1751, Issue 2, 10 August 2005, Pages 140-149
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1751, Issue 2, 10 August 2005, Pages 140-149
نویسندگان
Cindy Hunt, Niloufar Gillani, Anthony Farone, Mansoureh Rezaei, Paul C. Kline,