کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10750388 | 1050298 | 2016 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Identification of amino acid residues responsible for high initial luminescence intensity in a calcium-binding photoprotein, clytin-II
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DTTFWHMRLUOmpAImaxEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدsodium dodecyl sulfate–polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل دوده سولفات سدیم پلی آکریل آمیدSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدAequorin - اکوورینdithiothreitol - دیتیوتریتولfull width at half maximum - عرض کامل در نیمی از حداکثرPhotoprotein - فوتوپروتئینrelative light units - واحدهای نسبی نورOuter membrane protein A - پروتئین غشای خارجی AChimeric protein - پروتئین کیمیریک
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Clytin-II (CL-II) is an isotype of the calcium-binding photoprotein clytin-I (CL-I) from Clytia gregaria. CL-II shows approximately 4.5-fold higher initial luminescence intensity than CL-I with the same luminescence capacity, and is a potential candidate for a G-protein-coupled receptor assay among photoproteins. To investigate the high initial luminescence intensity of CL-II, the chimeric proteins between CL-I and CL-II were prepared and the responsible amino acid residues in CL-II were identified by site-specific mutagenesis of CL-I. The luminescence properties of CL-I were converted to those of CL-II by the replacement of only four amino acids in CL-I, and these amino acids did not interact with 2-peroxycolenterazine.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 469, Issue 2, 8 January 2016, Pages 300-305
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 469, Issue 2, 8 January 2016, Pages 300-305
نویسندگان
Satoshi Inouye, Yuiko Sahara-Miura,