کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10797633 | 1053224 | 2011 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Folding studies of purified LamB protein, the maltoporin from the Escherichia coli outer membrane: Trimer dissociation can be separated from unfolding
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
GdmClDodecylmaltosidedimyristoylphosphatidylcholinePAGEdMPCDTTHEPESOligomerizationSDSpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدdithiothreitol - دیتیوتریتولcircular dichroism - رنگ تابی دورانیsodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتOuter membrane - غشای خارجیMaltoporin - مالتوپورینDisulfide bond - پیوند دی سولفیدguanidinium chloride - گوانیدین کلرید
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Folding studies of purified LamB protein, the maltoporin from the Escherichia coli outer membrane: Trimer dissociation can be separated from unfolding Folding studies of purified LamB protein, the maltoporin from the Escherichia coli outer membrane: Trimer dissociation can be separated from unfolding](/preview/png/10797633.png)
چکیده انگلیسی
⺠Unfolding and refolding LamB protein in detergent exhibits extreme hysteresis. ⺠Without its disulfide bond, LamB protein unfolds in low denaturant concentrations. ⺠The disulfide bond clasps the sides of L1 at the inner wall of the β-barrel. ⺠Low pH dissociates the LamB trimer to folded monomers, observable on SDS PAGE. ⺠Low pH disrupts salt bridges between L2 of the adjacent subunit and the β- barrel.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes - Volume 1808, Issue 9, September 2011, Pages 2206-2213
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes - Volume 1808, Issue 9, September 2011, Pages 2206-2213
نویسندگان
Valerie Baldwin, Mandeep Bhatia, Mary Luckey,