کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10799830 | 1054595 | 2016 | 37 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Protein conformational perturbations in hereditary amyloidosis: Differential impact of single point mutations in ApoAI amyloidogenic variants
ترجمه فارسی عنوان
اختلالات سازگاری پروتئین در آمیلوئیدوز ارثی: اثر دیفرانسیل جهش تک نقطه در انواع آمیلویدوژن آپوای
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
HDLLC-MSDLSTM-AFMApoAIGdnHClAmyloidosis - آمیلوئیدوزThT - بلهConformational diseases - بیماری های سازندهThioflavin T - تیوفلاوین TTapping mode atomic force microscopy - حالت ضربه زدن به میکروسکوپ نیروی اتمیMolecular dynamics - دینامیک ملکولی یا پویایی مولکولیcircular dichroism - رنگ تابی دورانیANS - سالLiquid chromatography-mass spectrometry - طیف سنجی جرم کروماتوگرافی مایعHigh-density lipoproteins - لیپوپروتئینهای با چگالی بالاProtein stability - پایداری پروتئینDynamic Light Scattering - پراکندگی نور دینامیکیGuanidine hydrochloride - گوانیدین هیدروکلراید
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
چکیده انگلیسی
Amyloidoses are devastating diseases characterized by accumulation of misfolded proteins which aggregate in fibrils. Specific gene mutations in Apolipoprotein A I (ApoAI) are associated with systemic amyloidoses. Little is known on the effect of mutations on ApoAI structure and amyloid properties. Here we performed a physico-chemical characterization of L75P- and L174S-amyloidogenic ApoAI (AApoAI) variants to shed light on the effects of two single point mutations on protein stability, proteolytic susceptibility and aggregation propensity. Both variants are destabilized in their N-terminal region and generate fibrils with different morphological features. L75P-AApoAI is significantly altered in its conformation and compactness, whereas a more flexible and pronounced aggregation-competent state is associated to L174S-AApoAI. These observations point out how single point mutations in ApoAI gene evocate differences in the physico-chemical and conformational behavior of the corresponding protein variants, with the common feature of diverting ApoAI from its natural role towards a pathogenic pathway.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects - Volume 1860, Issue 2, February 2016, Pages 434-444
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects - Volume 1860, Issue 2, February 2016, Pages 434-444
نویسندگان
Rita Del Giudice, Angela Arciello, Francesco Itri, Antonello Merlino, Maria Monti, Martina Buonanno, Amanda Penco, Diana Canetti, Ganna Petruk, Simona Maria Monti, Annalisa Relini, Piero Pucci, Renata Piccoli, Daria Maria Monti,