کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10802442 | 1055694 | 2013 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The C-terminal domain of A1/Bfl-1 regulates its anti-inflammatory function in human endothelial cells
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
HDMECHUVECEBM-2RT-PCRICAM-1Endothelial Basal Medium-2RLUSTSBAECPACHEK 293ECLhemagglutinin ARenal proximal tubular epithelial cellsTNFFACSRPTECRSVCHXMOI - MEstaurosporine - استوسوسورپینhuman umbilical vein EC - انسانی شراب انسانی انسانیIHC - ایمونوهیستوشیمیImmunohistochemistry - ایمونوهیستوشیمیanalysis of variance - تحلیل واریانسANOVA - تحلیل واریانس Analysis of varianceApoptosis - خزان یاختهایstandard error of mean - خطای استاندارد میانگینC-terminal domain - دامنه C ترمینالfluorescence-activated cell sorting - دسته بندی سلول های فعال فلورسنسEndothelial cells - سلولهای اندوتلیالcycloheximide - سیکلوهایسیمیدVascular endothelial growth factor - فاکتور رشد اندوتلیال عروقیVascular Endothelial Growth Factor (VEGF) - فاکتور رشد اندوتلیال عروقی (VEGF)tumor necrosis factor - فاکتور نکروز تومورnuclear factor kappa-B - فاکتور هسته ای کاپا-BSEM - مدل معادلات ساختاری / میکروسکوپ الکترونی روبشیintercellular adhesion molecule-1 - مولکول چسبندگی بین سلولی -1Mitochondria - میتوکندریاrelative light units - واحدهای نسبی نورreverse transcription polymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای پلیمراز رونویسی معکوسWestern blot - وسترن بلاتRous sarcoma virus - ویروس سارکوم روسmultiplicity of infection - چندین عفونت
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: The C-terminal domain of A1/Bfl-1 regulates its anti-inflammatory function in human endothelial cells The C-terminal domain of A1/Bfl-1 regulates its anti-inflammatory function in human endothelial cells](/preview/png/10802442.png)
چکیده انگلیسی
A1/Bfl-1 is a NF-κB dependent, anti-apoptotic Bcl-2 family member that contains four Bcl-2 homology domains (BH) and an amphipathic C-terminal domain, and is expressed in endothelial cells (EC). Based on NF-κB reporter assays in bovine aortic EC, we have previously demonstrated that A1, like Bcl-2 and Bcl-xL, inhibits NF-κB activation. These results, however, do not fully translate when evaluating the cell's own NF-κB machinery in human EC overexpressing A1 by means of recombinant adenovirus (rAd.) mediated gene transfer. Indeed, overexpression of full-length A1 in human umbilical vein EC (HUVEC), and human dermal microvascular EC (HDMEC) failed to inhibit NF-κB activation. However, overexpression of a mutant lacking the C-terminal domain of A1 (A1ÎC) demonstrated a potent NF-κB inhibitory effect in these cells. Disparate effects of A1 and A1ÎC on NF-κB inhibition in human EC correlated with mitochondrial (A1) versus non-mitochondrial (A1ÎC) localization. In contrast, both full-length A1 and A1ÎC protected EC from staurosporine (STS)-induced cell death, indicating that mitochondrial localization was not necessary for A1's cytoprotective function in human EC. In conclusion, our data uncover a regulatory role for the C-terminal domain of A1 in human EC: anchoring A1 to the mitochondrion, which conserves but is not necessary for its cytoprotective function, or by its absence freeing A1 from the mitochondrion and uncovering an additional anti-inflammatory effect.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research - Volume 1833, Issue 6, June 2013, Pages 1553-1561
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research - Volume 1833, Issue 6, June 2013, Pages 1553-1561
نویسندگان
Renata P. Guedes, Eduardo Rocha, Jerome Mahiou, Herwig P. Moll, Maria B. Arvelo, Janis M. Taube, Clayton R. Peterson, Elzbieta Kaczmarek, Christopher R. Longo, Cleide G. da Silva, Christiane Ferran,