کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10803961 | 1057189 | 2012 | 14 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Molecular dynamics, crystallography and mutagenesis studies on the substrate gating mechanism of prolyl oligopeptidase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠Prolyl oligopeptidase (PREP) is an important drug target; the active site is on the surface of internal cavity of protein. ⺠Molecular dynamics (MD) simulation indicates that the inter-domain loop structure is the pathway to the active site. ⺠Enzyme kinetics study of PREP variants also supports the hypothesis obtained from MD results. ⺠Crystallographic study indicates that a set of known PREP inhibitors inhabit a common binding conformation. ⺠MD results show that H-bond network holding the inter-domain loop structure in place altered when active site bound.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimie - Volume 94, Issue 6, June 2012, Pages 1398-1411
Journal: Biochimie - Volume 94, Issue 6, June 2012, Pages 1398-1411
نویسندگان
Karol Kaszuba, Tomasz Róg, Reinis Danne, Peter Canning, Vilmos Fülöp, Tünde Juhász, Zoltán Szeltner, J.-F. St. Pierre, Arturo GarcÃa-Horsman, Pekka T. Männistö, Mikko Karttunen, Jyrki Hokkanen, Alex Bunker,