کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10820451 | 1060658 | 2011 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
A novel alkaline serine protease with fibrinolytic activity from the polychaete, Neanthes japonica
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
Alkaline serine proteaseSBTIMALDI-TOF-TOFEGTA2-DEPMSFIEFBSA - BSAbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید ethylenediamine tetraacetic acid - اسید اتیلنیدین تتراستیکTwo-dimensional electrophoresis - الکتروفورز دو بعدیsodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل دوده سولفات سدیم پلی آکریل آمیدSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدisoelectric focusing - تمرکز ذره ای الکتریکیmatrix-assisted laser desorption ionization-time of flight - زمان یونیزاسیون لیزر جذب لیزر ماتریس-زمان پروازFibrinogenolytic activity - فعالیت فیبرینولولیتیکFibrinolytic activity - فعالیت فیبرینولیتیکphenylmethylsulfonyl fluoride - فنیل متیل سولفونیل فلورایدsoybean trypsin inhibitor - مهارکننده تریپسین سویاPurification - پاکسازی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
A new protease named NJP with fibrinolytic activity was isolated from Neanthes japonica (Izuka), by a combination of ammonium sulfate fractionation, hydrophobic chromatography, ion-exchange chromatography and gel filtration. The molecular mass of NJP was approximately 28.6-33.5 kDa as estimated by MALDI-TOF mass spectrometry and SDS-PAGE, which revealed a monomeric form of the protease. The isoelectric point of NJP determined by 2-DE was 9.2. NJP was stable in the range of pH 7.0-11.0 with a maximum enzymatic activity at 40 °C and pH 9.0. The hydrolyzing activity of NJP on fibrinogen started from the Aα-chain, followed by the Bβ-chain, and the γ-chain at last. NJP had also a higher specificity for the chromogenic substrate S-2238 for thrombin. NJP activity was completely inhibited by PMSF. Analysis of partial amino acid sequences showed that NJP had very low homology with other known fibrinolytic enzymes. These results indicate that NJP is a novel alkaline thrombin-like serine protease. Thus NJP may have potential applications in the prevention and treatment of thrombosis.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology - Volume 159, Issue 1, May 2011, Pages 18-25
Journal: Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology - Volume 159, Issue 1, May 2011, Pages 18-25
نویسندگان
Shaohua Wang, Zhihui Deng, Qi Li, Xin Ge, Qiqing Bo, Jiankai Liu, Jiayue Cui, Xi Jiang, Jia Liu, Lianzhi Zhang, Min Hong,