کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10869952 | 1073980 | 2015 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structure and intrinsic disorder of the proteins of the Trypanosoma brucei editosome
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
guide RNAsSAXSOligonucleotide/oligosaccharide binding foldNucleotidyltransferaseRMSDPDBEditosomeRECCgRNACTDdsRBMZNFIDRsNTDnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهایOB-fold - OB برابر استIntrinsic disorder - اختلال ذهنیroot-mean-square deviation - انحراف معیار میانگین ریشهZinc finger - انگشت رویTem - این استSANS - بدونNMR - تشدید مغناطیسی هستهای C-terminal domain - دامنه C ترمینالN-terminal domain - دامنه N-terminalStructural Classification of Proteins - طبقه بندی ساختاری پروتئین هاIntrinsically disordered regions - مناطق ذاتا ناسازگارTransmission electron microscopy - میکروسکوپ الکترونی عبوریSCOP - هدفRNA editing - ویرایش RNASmall-angle X-ray scattering - پراکندگی اشعه ایکس با زاویه کوچکSmall-angle neutron scattering - پراکندگی نوترون های کوچک زاویهProtein Data Bank - پروتئین بانک اطلاعاتیProtein structure prediction - پیش بینی ساختار پروتئین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Mitochondrial pre-mRNAs in trypanosomatids undergo RNA editing to be converted into translatable mRNAs. The reaction is characterized by the insertion and deletion of uridine residues and is catalyzed by a macromolecular protein complex called the editosome. Despite intensive research, structural information for the majority of editosome proteins is still missing and no high resolution structure for the editosome exists. Here we present a comprehensive structural bioinformatics analysis of all proteins of the Trypanosoma brucei editosome. We specifically focus on the interplay between intrinsic order and disorder. According to computational predictions, editosome proteins involved in the basal reaction steps of the processing cycle are mostly ordered. By contrast, thirty percent of the amino acid content of the editosome is intrinsically disordered, which includes most prominently proteins with OB-fold domains. Based on the data we suggest a functional model, in which the structurally disordered domains of the complex are correlated with the RNA binding and RNA unfolding activity of the T. brucei editosome.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 19, Part A, 14 September 2015, Pages 2603-2610
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 19, Part A, 14 September 2015, Pages 2603-2610
نویسندگان
Anna Czerwoniec, Joanna M. Kasprzak, Patrycja Bytner, Mateusz DobrychÅop, Janusz M. Bujnicki,