کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870279 | 1073996 | 2015 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
N-glycosylation and disulfide bonding affects GPRC6A receptor expression, function, and dimerization
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DPBSGPCRHBSSCRD7TMECDTBSVFTHEKGPRC6ADTTEtOHIP1Post-translational modification (PTM)BSA - BSAG protein-coupled receptor (GPCR) - G پروتئین گیرنده پروتئینی (GPCR)N-linked glycosylation - Glycosylation مرتبط با Nbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوEthanol - اتانولDimerization - اندازه گیریTris buffered saline - تریس نمک بافرELISA - تست الیزاEnzyme-linked immunosorbent assay - تست الیزاextracellular domain - دامنه خارج سلولیcysteine-rich domain - دامنه غنی از سیستینRoom temperature - دمای اتاقDisulfide - دی سولفیدdithiothreitol - دیتیوتریتولendoplasmic reticulum - شبکه آندوپلاسمی dulbecco’s phosphate-buffered saline - فسفات باسیل نمک dulbeccoHanks’ balanced salt solution - محلول نمک متعادل هانکسwild-type - نوع وحشیSignal transduction - هدایت سیگنالseven transmembrane - هفت ترامبنرhemagglutinin - هماگلوتینینVenus flytrap - پرواز ونوسhuman embryonic kidney - کلیه جنین انسانG protein-coupled receptor - گیرندههای جفتشونده با پروتئین جی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: N-glycosylation and disulfide bonding affects GPRC6A receptor expression, function, and dimerization N-glycosylation and disulfide bonding affects GPRC6A receptor expression, function, and dimerization](/preview/png/10870279.png)
چکیده انگلیسی
Investigation of post-translational modifications of receptor proteins is important for our understanding of receptor pharmacology and disease physiology. However, our knowledge about post-translational modifications of class C G protein-coupled receptors and how these modifications regulate expression and function is very limited. Herein, we show that the nutrient-sensing class C G protein-coupled receptor GPRC6A carries seven N-glycans and that one of these sites modulates surface expression whereas mutation of another site affects receptor function. GPRC6A has been speculated to form covalently linked dimers through cysteine disulfide linkage in the extracellular amino-terminal domain and here we show that GPRC6A indeed is a homodimer and that a disulfide bridge between the C131 residues is formed.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 5, 27 February 2015, Pages 588-597
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 5, 27 February 2015, Pages 588-597
نویسندگان
Lenea Nørskov-Lauritsen, Stine Jørgensen, Hans Bräuner-Osborne,