کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1209709 | 1493770 | 2006 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Boric acid inhibits adenosine diphosphate-ribosyl cyclase non-competitively
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Adenosine diphosphate-ribosyl cyclase (ADP-ribosyl cyclase) is a ubiquitous enzyme in eukaryotes that converts NAD+ to cyclic-ADP-ribose (cADPR) and nicotinamide. A quantitative assay for cADPR was developed using capillary electrophoresis to separate NAD+, cADPR, ADP-ribose, and ADP with UV detection (254 nm). Using this assay, the apparent Km and Vmax for Aplysia ADP-ribosyl cyclase were determined to be 1.24 ± 0.05 mM and 131.8 ± 2.0 μM/min, respectively. Boric acid inhibited ADP-ribosyl cyclase non-competitively with a Ki of 40.5 ± 0.5 mM. Boric acid binding to cADPR, determined by electrospray ionization mass spectrometry, was characterized by an apparent binding constant, KA, of 655 ± 99 L/mol at pH 10.3.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Chromatography A - Volume 1115, Issues 1–2, 19 May 2006, Pages 246–252
Journal: Journal of Chromatography A - Volume 1115, Issues 1–2, 19 May 2006, Pages 246–252
نویسندگان
Danny H. Kim, Shane Que Hee, Andrew J. Norris, Kym F. Faull, Curtis D. Eckhert,