کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1936590 | 1050695 | 2008 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Functional role of the conserved proline in helix 6 of the human bradykinin B2 receptor
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
GPCRTMDB2RG-protein coupled receptor - G-پروتئین همراه گیرندهG-protein coupled receptor (GPCR) - G-پروتئین گیرنده گیرنده (GPCR)inositol phosphate - inositol فسفاتbradykinin B2 receptor - برادیکینین B2 گیرندهbradykinin - برادیکینینtransmembrane domain - دامنه فرابنفشActivation - فعال سازیMutagenesis - موتاژنزwild-type - نوع وحشیProline - پرولین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Pro258 in transmembrane domain (TMD) 6 of the bradykinin (BK) B2 receptor (B2R) is highly conserved among G-protein coupled receptors (GPCRs). Using mutagenesis, we show that Pro258 is required for normal trafficking of the receptor to the plasma membrane and that mutation of Pro258 to Ala or Leu but not Gly, enhances BK efficacy to induce receptor activation. Furthermore, P258A mutation suppresses the constitutive activity of a constitutively activated N113A-B2R mutant but preserves the antagonist to agonist efficacy shift previously observed on the N113A single mutant. Our data suggest that Pro258 in TMD6 is required for agonist-independent activation of the B2R and that straightening of TMD6 at the Pro-kink might favor G-protein coupling. It is also shown that Asn113 is a contact point of BK interaction and it is proposed that the release of a TMD3-TMD6 interaction involving Asn113 is crucial for the efficacy shift from antagonism toward agonism.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 366, Issue 4, 22 February 2008, Pages 1001-1006
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 366, Issue 4, 22 February 2008, Pages 1001-1006
نویسندگان
Benjamin Haffemayer, Eric Richard, Hélène Mattras, Jacky Marie,