کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1950141 | 1537815 | 2006 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Purification and characterization of lysophospholipase D from rat brain
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ATXlysoPAF3-[(3-Cholamidopropyl)dimethylammonio]propanesulfonic acidEDGLysoPLDAutotaxinLPAPLDPMSFLPCGPCSPCPLADTTEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدSphingosylphosphorylcholine - اسپینگزیل فسفرییل کلینphosphatidic acid - اسید فسفاتیدیکlysophosphatidic acid - اسید لیسفسفیدیدSDS-polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل SDS-polyacrylamide gelSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدdithiothreitol - دیتیوتریتولphosphatidylcholine - فسفاتیدیل کولینphospholipase A - فسفولیپاز APhospholipase D - فسفولیپاز Dphenylmethylsulfonyl fluoride - فنیل متیل سولفونیل فلورایدLysophosphatidylcholine - لیزوفسفاتیدیل کولینlysophospholipase D - لیسفسفلیپاز DRat brain - مغز موش صحراییPAF - نیروی هوایی پاکستانCHAPS - چاپسGlycerophosphate - گلیسروفسفاتglycerophosphorylcholine - گلیسری فسفوریل کلین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Purification and characterization of lysophospholipase D from rat brain Purification and characterization of lysophospholipase D from rat brain](/preview/png/1950141.png)
چکیده انگلیسی
A lysophospholipase D (lysoPLD) was purified to apparent homogeneity from rat brain nuclear fractions using 1-[14C]palmitoyl-glycerophosphorylcholine as a substrate. The abundance of autotaxin (ATX), a secretory lysoPLD, was also estimated for each fraction. The nuclear fraction had relatively high levels of lysoPLD activity but weak immunoreactivity with an anti-ATX antibody. LysoPLD activity was further purified 5550-fold by sequential chromatography. The final preparation migrated as a single band with a molecular weight of 35,000. Anti-ATX antibodies did not cross-react with the purified enzyme. Moreover, enzyme activity was highest at pH 7.0-7.5 and requires Mg2+. The Km and Vmax values for 1-palmitoyl-glycerophosphorylcholine were 176 μM and 0.3 μmol/min/mg, respectively. The purified enzyme hydrolyzed saturated forms of LPC more robustly than unsaturated forms. The enzyme could hydrolyze platelet-activating factor (PAF) to the same extent as 16:0-LPC, and showed a higher activity toward lysoPAF (1-O-hexadecyl-2-lyso-glycerophosphorylcholine). These results suggested that the lysoPLD purified from rat brain nuclear fractions in this work is a novel enzyme that hydrolyzes lysoPAF, PAF, and LPC to liberate choline.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids - Volume 1761, Issue 12, December 2006, Pages 1410-1418
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids - Volume 1761, Issue 12, December 2006, Pages 1410-1418
نویسندگان
Sayaka Sugimoto, Hiroyuki Sugimoto, Chieko Aoyama, Chizu Aso, Masatomo Mori, Takashi Izumi,