کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1979641 | 1061692 | 2007 | 12 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Conformational changes in ammonia-channeling glutamine amidotransferases
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
GSAPLPSimidazole glycerol phosphate synthaseFru6PGLTsd-fructose-6-phosphateiGPSPRPPGatCABAmidotransferaseIGPFerredoxin-dependent glutamate synthaseGPATGLNcpsG3PGLMsCTPSGATGMPsPRANTNR5P2-OG - 2 وl-Glutamine - ال گلوتامینDON - دونribulose-5-phosphate - ریوبولوز 5-فسفاتAnthranilate synthase - سنتاز آنترونیلاتCTP synthetase - سنتتاز CTPglutamate synthase - گلوتامات سنتازGlutamine amidotransferase - گلوتامین آمیدوترانسفرازGlucosamine-6-phosphate synthase - گلوکوزامین 6-فسفات سنتازglyceraldehyde-3-phosphate - گلیسرالیدید-3-فسفات
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Glutamine amidotransferases (GATs), which catalyze the synthesis of different aminated products, channel ammonia over 10-40Â Ã
from a glutamine substrate at the glutaminase site to an acceptor substrate at the synthase site. Ammonia production usually uses a cysteine-histidine-glutamate triad or a N-terminal cysteine residue. Crystal structures of several amidotransferase ligand complexes, mimicking intermediates along the catalytic cycle, have now been determined. In most cases, acceptor binding triggers glutaminase activation through domain-hinged movements and other conformational changes. Structural information shows how flexible loops of the synthase and glutaminase domains move to shield the two catalytic sites and anchor the substrates, and how the ammonia channel forms and opens or closes.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Current Opinion in Structural Biology - Volume 17, Issue 6, December 2007, Pages 653-664
Journal: Current Opinion in Structural Biology - Volume 17, Issue 6, December 2007, Pages 653-664
نویسندگان
Stéphane Mouilleron, Béatrice Golinelli-Pimpaneau,