کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5410133 | 1506551 | 2016 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Elucidating the interaction of propofol and serum albumin by spectroscopic and docking methods
ترجمه فارسی عنوان
تعیین اثر متقابل پروپوفول و آلبومین سرم با روش اسپکتروسکوپیک و داک
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
پروپوفول آلبومین سرم انسان، خنک سازی فلورسنت، دایرهروی دایره ای سایت تحقیق، بستن مولکولی،
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی تئوریک و عملی
چکیده انگلیسی
The interaction of human serum albumin (HSA) with propofol has been studied by fluorescence spectroscopy, Fourier transform infrared (FT-IR) spectroscopy, circular dichroism (CD) spectroscopy and docking methods. A gradual decrease in Stern-Volmer quenching constants with the increase in temperature showed the static mode of fluorescence quenching. The obtained binding constant (KA) was 8.18 Ã 105 Mâ 1. Gibbs free energy (ÎG), enthalpy (ÎH) and entropy (ÎS) changes were calculated, which revealed that the reaction is spontaneous, exothermic and hydrophobic force driven. FT-IR test revealed conformational changes of the protein and destruction of H-bonding upon interaction. Moreover, propofol induced a decrease in α-helical contents probably with increment of random coils or/and β-sheets of HSA, as observed from the far-UV CD spectra. Molecular docking and site probing study depicted that propofol fits into the hydrophobic pocket close to Sudlow site I in domain IIA of HSA. The present study will be helpful in understanding the binding mechanism of propofol and associated stability and conformational changes.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Molecular Liquids - Volume 219, July 2016, Pages 405-410
Journal: Journal of Molecular Liquids - Volume 219, July 2016, Pages 405-410
نویسندگان
Zhenzhen Sun, Haidong Xu, Yi Cao, Fei Wang, Weidong Mi,