کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5508432 | 1537690 | 2017 | 32 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
An aromatic amino acid within intracellular loop 2 of the prostaglandin EP2 receptor is a prerequisite for selective association and activation of Gαs
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
β2AREicosanoidGPCRPGE2TCAβ2 adrenergic receptor - β2 گیرنده آدرنرژیکEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدtrichloroacetic acid - اسید ترشکلراکتیکCho - برایChinese Hamster Ovary - تخمدان هامستر چینیSurface plasmon resonance - تشدید پلاسمون سطحیSPR - تشدید پلاسمون سطحیtransmembrane domain - دامنه فرابنفشReceptor structure-function - ساختار تابع گیرندهwild type - نوع وحشیHeterotrimeric G protein - پروتئین Heterotrimeric GProstaglandin E2 - پروستاگلاندین E2prostaglandin - پروستاگلاندینهاProstanoid receptor - گیرنده ProstanoidG protein-coupled receptor - گیرندههای جفتشونده با پروتئین جی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
We previously demonstrated that the aromatic moiety of Tyr143 within the intracellular loop 2 (ICL2) region of the prostaglandin EP2 receptor plays a crucial role in Gs coupling. Here we investigated whether the ICL2 of the EP2 receptor directly binds to Gαs and whether an aromatic moiety affects this interaction. In Chinese hamster ovary cells, mutations of Tyr143 reduced the ability of the EP2 receptor to interact with G proteins as demonstrated by GTPγS sensitivity, as well as the ability of agonist-induced cAMP formation, with the rank order of Phe > Tyr (wild-type) = Trp > Leu > Ala (= 0). We found that the wild-type ICL2 peptide (i2Y) and its mutant with Phe at Tyr143 (i2F) inhibited receptor-G protein complex formation of wild-type EP2 in membranes, whereas the Ala-substituted mutant (i2A) did not. Specific interactions between these peptides and the Gαs protein were detected by surface plasmon resonance, but Gαs showed different association rates, with a rank order of i2F > i2Y â«Â i2A, with similar dissociation rates. Moreover, i2F and i2Y, but not i2A activated membrane adenylyl cyclase. These results indicate that the ICL2 region of the EP2 receptor is its potential interaction site with Gαs, and that the aromatic side chain moiety at position 143 is a determinant for the accessibility of the ICL2 to the Gαs protein.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids - Volume 1862, Issue 6, June 2017, Pages 615-622
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids - Volume 1862, Issue 6, June 2017, Pages 615-622
نویسندگان
Akiko Yano, Yuko Takahashi, Hiromi Moriguchi, Tomoaki Inazumi, Tomoaki Koga, Akira Otaka, Yukihiko Sugimoto,