کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5905374 | 1159880 | 2015 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Molecular profiling and functional insights of rock bream (Oplegnathus fasciatus) thioredoxin reductase 3-like molecule: investigation of its transcriptional modulation in response to live pathogen stress
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
μLflavin adenine dinucleotideMBPNCBIIPTGNADPHkDakiloDaltonCysDTNBTrxTrxRASNp.i.SECISRBIVribose nucleic acidExPASyPBSgDNAqPCRRPMNF-κBmRNAcDNA - cDNAComplementary DNA - DNA تکمیلیgenomic DNA - DNA ژنومیdNTPS - DNTPSBAC - LACROS - ROS°C - ° CAsparagine - آسپاراژینSimple modular architecture research tool - ابزار تحقیق معماری مدولار سادهBLAST, basic local alignment search tool - ابزار پایهای برای جستجوی برهم نهیهای موضعی، بلاستRNA - اسید ریبونوکلئیکSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدSodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی اتیل آمید سدیم دودسیل سولفاتstandard deviation - انحراف معیارBlast - انفجارisopropyl-β-thiogalactopyranoside - ایزوپروپیل-بتا-تیوگالاکوپیرانوزیدFAD - بدDeoxynucleotide Triphosphates - تری فسفاتهای دیوکسینوکوتیدthioredoxin reductase - تریودوکسین ردوکتازPost Injection - تزریق پستSelenocysteine insertion sequence - توالی تزریق سلنوسیستینthioredoxin - تیرودوکسینbase pairs - جفت پایهRock bream - راک شلوارmessenger ribonucleic acid - رسوب ریبونوکلئیک اسیدquantitative real time PCR - زمان واقعی PCR کمیGenomic organization - سازمان ژنومیval - ساعتhours - ساعت هاrevolutions per minute - سرعت در هر دقیقهCysteine - سیستئینnuclear factor κB - فاکتور هسته ای κBPhosphate buffered saline - فسفات بافر شورThiol reductase activity - فعالیت تیوول ردوکتازTranscriptional modulation - مدولاسیون ترانسپورتیNational Center for Biotechnology Information - مرکز ملی اطلاعات بیوتکنولوژیUTR یا untranslated regions - منطقه ترجمه نشدهuntranslated region - منطقه غیر ترجمهMEGA - مگاMicroliter - میکرولیترNADH - نادانnanogram - نانوگرمnicotinamide adenine dinucleotide - نیکوتین آمید adenine dinucleotidenicotinamide adenine dinucleotide phosphate - نیکوتین آمید adenine dinucleotide phosphateSMART - هوشمندانهValine - والینpolymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای پلیمرازPCR - واکنش زنجیرهٔ پلیمرازmaltose binding protein - پروتئین متصل به مالتوزoptical density - چگالی نوریbacterial artificial chromosome - کروموزوم مصنوعی باکتریاییGly - گلیGlycine - گلیسینReactive oxygen species - گونههای فعال اکسیژن
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
ژنتیک
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The thioredoxin (Trx) system plays a significant role in cellular antioxidative defense by dismutating the surpluses of reactive oxygen species. Thus, the role of thioredoxin reductase (TrxR) cannot be ignored, owing to its participation in initiating the Trx enzyme cascade. Here, we report the identification and molecular characterization of a teleostean TrxR (RbTrxR-3) ortholog that showed high similarity with the TrxR-3 isoforms of other vertebrates. The complete RbTrxR-3 coding sequence comprised 1800 nucleotides, encoding a 600-amino acid protein with a predicted molecular mass of ~Â 66Â kDa. RbTrxR-3 consisted of 16 exons separated by 15 introns and had a total length of 12,658Â bp. In silico analysis of the RbTrxR-3 protein sequence revealed that it possesses typical TrxR domain architecture. Moreover, using multiple sequence alignment and pairwise sequence alignment strategies, we showed that RbTrxR-3 has high overall sequence similarity to other teleostean TrxR-3 proteins, including highly conserved active site residues. Phylogenetic reconstruction of RbTrxR-3 affirmed its close evolutionary relationship with fish TrxR-3 orthologs, as indicated by its clustering pattern. RbTrxR-3 transcriptional analysis, performed using quantitative polymerase chain reaction (qPCR), showed that RbTrxR-3 was ubiquitously distributed, with the highest level of mRNA expression in the blood, followed by the gill, and liver. Live bacterial and viral stimuli triggered the modulation of RbTrxR-3 basal transcription in liver tissues that correlated temporally with that of its putative substrate, rock bream thioredoxin1 under the same conditions of pathogenic stress. Finally, resembling the typical function of TrxR protein, purified recombinant RbTrxR-3 showed detectable dose-dependent thiol reductase activity against 5,5â²-dithiobis (2-nitrobenzoic) acid. Taken together, these results suggest that RbTrxR-3 plays a role in the host Trx system under conditions of oxidative and pathogenic stress.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Gene - Volume 570, Issue 1, 1 October 2015, Pages 122-131
Journal: Gene - Volume 570, Issue 1, 1 October 2015, Pages 122-131
نویسندگان
Don Anushka Sandaruwan Elvitigala, Ilson Whang, Jehee Lee,