کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5915034 | 1162770 | 2010 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Characterization of recombinantly produced spider flagelliform silk domains
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PAGEDTToxDisulphide formationTRISSDSIMACIPTGHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid - 4- (2-hydroxyethyl) -1-piperazineethanesulfonic acidProtein oligomerization - Oligomerization پروتئینtris(2-carboxyethyl)phosphine - tris (2-carboxyethyl) فسفینEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدUltraviolet - اشعه فرابنفشpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدisopropyl β-D-1-thiogalactopyranoside - ایزوپروپیل β-D-1-thiogalactopyranosideinclusion body - بدن درگیرMAS - بیشترProtein folding - تاشدگی پروتئینTris(hydroxymethyl)aminomethane - تریس (هیدروکسی متیل) آمینومتانcircular dichroism - رنگ تابی دورانیTCEP - ساکتsodium dodecylsulfate - سدیم دودسیل سولفاتMolecular weight - وزن مولکولیFlag - پرچمmis - چیimmobilized metal ion affinity chromatography - کروماتوگرافی جذب یون فلز بی حرکتی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شناسی مولکولی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Characterization of recombinantly produced spider flagelliform silk domains Characterization of recombinantly produced spider flagelliform silk domains](/preview/png/5915034.png)
چکیده انگلیسی
The capture spiral of a spider's orb web is made of flagelliform silk, providing high elasticity and an outstanding toughness, perfectly suited for trapping prey. Flagelliform silk comprises mainly one single protein (FLAG) with an estimated molecular weight of 360Â kDa. We engineered constructs mimicking distinct domains of FLAG (eFLAG) and produced them recombinantly to analyze the structure-function relationship of FLAG domains and assembly properties of FLAG. While in solution the small carboxy-terminal domain is structured, domains from the repetitive core region adopt a conformation typical for intrinsically unstructured proteins. To investigate the influence of the respective domains on solubility and assembly, we tested the aggregation behaviour of individual domains and domain ensembles in presence of conditions known to trigger silk assembly. Both, the length of the repetitive core domain as well as the presence of the carboxy-terminal non-repetitive domain showed impact on eFLAG aggregation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Structural Biology - Volume 170, Issue 2, May 2010, Pages 420-425
Journal: Journal of Structural Biology - Volume 170, Issue 2, May 2010, Pages 420-425
نویسندگان
Markus Heim, Christian B. Ackerschott, Thomas Scheibel,