کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
6531197 | 48773 | 2014 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Immobilization of thermostable α-amylase from Bacillus licheniformis by cross-linked enzyme aggregates method using calcium and sodium ions as additives
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
Vmaxkcat/KmBSA - BSAKcat - KCATt1/2 - t1 / 2Thermostable α-amylase - α-آمیلاز گرم کنندهbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوCross-linked enzyme aggregates - آلیاژهای آنزیم متقاطعCatalytic efficiency - بازده کاتالیزوریEnzyme immobilization - بی حرکت سازی آنزیمcatalytic constant - ثابت کاتالیستیmaximum velocity - حداکثر سرعتMichaelis constant - مایکلز ثابت استStarch hydrolysis - هیدرولیز نشاستهCLEAS - پاک کردن
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
مهندسی شیمی
کاتالیزور
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Immobilization of thermostable α-amylase from Bacillus licheniformis by cross-linked enzyme aggregates method using calcium and sodium ions as additives Immobilization of thermostable α-amylase from Bacillus licheniformis by cross-linked enzyme aggregates method using calcium and sodium ions as additives](/preview/png/6531197.png)
چکیده انگلیسی
- CLEAs of thermostable α-amylase was prepared using tert-butanol as aggregator.
- The optimal enzyme/BSA ratio for prepared CLEAs was 2:1 ratio.
- CLEAs activity was improved by adding 3Ca2+:1Na+ ions ratio during aggregation process.
- The enzyme half-life of CLEAs was increased about 3-folds.
- The catalytic activity of prepared CLEAs was well-maintained up to 10 cycles.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic - Volume 108, October 2014, Pages 13-20
Journal: Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic - Volume 108, October 2014, Pages 13-20
نویسندگان
Homa Torabizadeh, Mohammad Tavakoli, Mohammad Safari,