کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
7754950 | 1499434 | 2015 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Investigating the influence of histidine residues on the metal ion binding ability of the wheat metallothionein γ-Ec-1 domain
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
TOF2-PDSF-AASMetal ion specificity2,2′-dithiodipyridineTRISTOCSYHSQCCysSECGSTLMCTLigand-to-metal charge transfer - انتقال شارژ لیگاند به فلزHIS - خودTime-of-Flight - زمان پروازCysteine - سیستئینflame atomic absorption spectroscopy - طیف سنجی جذب اتمی شعلهMass spectrometry - طیف سنجی جرمیTotal correlation spectroscopy - طیف سنجی مجموع همبستگیZinc - فلز رویMetallothionein - متالوتونیئینHeteronuclear Single Quantum Correlation - همبستگی کوانتومی تک هسته ای تنهاhistidine - هیستیدینpolymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای پلیمرازPCR - واکنش زنجیرهٔ پلیمرازCadmium - کادمیمSize exclusion chromatography - کروماتوگرافی اندازهای طردیglutathione S-transferase - گلوتاتیون S-ترانسفراز
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی معدنی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The γ-domain of the wheat Ec-1 metallothionein contains a M(II)2Cys6 cluster. Mutation of one of the Cys residues to His increases the metal ion selectivity of the binding sites resulting in a mixed ZnCd cluster with Zn(II) nearly exclusively coordinated to the Cys3His site in accordance with the HSAB principle.87
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Inorganic Biochemistry - Volume 153, December 2015, Pages 197-203
Journal: Journal of Inorganic Biochemistry - Volume 153, December 2015, Pages 197-203
نویسندگان
Katsiaryna Tarasava, Eva Freisinger,